Anemia

Desarrollo taller de enzimas
1. Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
2. sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima
Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de laenzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.
La ecuación general es la siguiente:
E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P
donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) Nótese que sólo el paso del medio es irreversible.
Mediante el incremento de la concentración desustrato, la velocidad de la reacción aumentará debido al aumento de la probabilidad de formación de complejos enzima-sustrato. Esto ocurrirá hasta que no haya más enzimas disponibles para la formación de complejos enzima-sustrato, lo que corresponde a un punto en que la velocidad ya no aumenta. Las enzimas constituyen el factor limitante.
3. Simples: formadas por uno o mas grupos polipedtidosConjugadas: poseen un grupo coofactor

4. es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una química dada. 
5. Cofactor: es la parte no proteica de la enzima
6.  coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos auna apoenzima constituyen la holoenzima o formacatalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.
activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
7. apoenzima esla parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le uneelcofactor adecuado.

holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa yactivada catalíticamente.
8.
Nomenclatura y clasificación
Una forma general de denominar a las enzimas es añadir el sufijo "asa" al nombre delsustrato. Así, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea formando amoníaco y dióxido de carbono.
H2N -CO-NH2  +  H2O  ---(Ureasa)--> CO2   +   2 NH3

Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción)Actúan sobre ": CH – OH "Actúan sobre ": C = O "Actúan sobre ": C = CH – "Actúan sobre ": CH – NH2 "Actúan sobre ": CH – NH – " | Hidrolasas (reacciones dehidrólisis)EsteresEnlaces glucosídicoEnlaces pepsídicosOtros enlaces C – NAnhídridos de ácido |
Transferasas (transferencia de grupos funcionales)Grupos de un átomo de CGrupos aldehídos o cetónicosGrupos acilosGrupos glucosilosGrupos fosfatosGrupos que contienen azufre | Liasas (Adición a los dobles enlaces): C = C :: C = O: C = N – |
Isomerasas (reacción de isomerización)RacemasasRacemasas | Ligasas (Formaciónde enlaces con escisión de ATP): C – O: C – N: C – S: C – C |

9. Sitio activo: El sitio o centro activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.

10. Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad...