Cadenas Laterales De Los Amino Cidos Se Sit An En La Parte Externa Del
Páginas: 2 (483 palabras)
Publicado: 8 de julio de 2015
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta
estructura puede albergar a cualquieraminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca
no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la
prolina suele determinar una interrupción en la conformación en hélice.Los
aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los
enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de
atracción o repulsión. Poreste motivo, la estructura en hélicees la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira almáximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de losaminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras de distintaszonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas .
Cuando lasestructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es
paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadenapolipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo
están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformación característica que impone un bruscogiro de 180 grados
a la cadena principal de un polipeptido
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Estructura y Propiedades de las Proteínas
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de
tipo o ) aparecen...
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta
estructura puede albergar a cualquieraminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca
no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la
prolina suele determinar una interrupción en la conformación en hélice.Los
aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los
enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de
atracción o repulsión. Poreste motivo, la estructura en hélicees la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira almáximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de losaminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras de distintaszonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas .
Cuando lasestructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es
paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadenapolipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo
están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformación característica que impone un bruscogiro de 180 grados
a la cadena principal de un polipeptido
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Estructura y Propiedades de las Proteínas
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de
tipo o ) aparecen...
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