Enzimas Y Genetica

Taller parte I: Enzimas

1. Que es una enzima alostérica
2. Defina:
a) Catalizador
b) Sustrato
c) Sitio activo de una enzima
d) Cofactores
3. De dos ejemplos de reacciones catalizadas por una enzima.
4. Describa paso a paso el proceso de reacción enzimática
5. Explique como afecta el pH y la temperatura a las enzimas
6. Que es un inhibidor enzimático7. Explique y esquematice la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva
8. En que consiste la activación y la inhibición alostérica
9. Esquematice inhibición por retroalimentación
10. De que manera un activador y un inhibidor tienen efectos diferentes en una enzima regulada de forma alostérica.

Desarrollo
1. Enzimas alostérica son proteína oligoméricas (convarias subunidades) con centros reguladores: para unión de un activador, para unión de un inhibidor y centro activo en una o en varias subunidades.
En las enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula. Un posible resultado de esta interacción entre subunidades es que la unión del sustrato resulte cooperativa,es decir que la unión del sustrato en un sitio activo facilita la unión de los otros sustratos en los sitios activos vecinos.
Sus formas son:
* r: forma activa
* t: forma inactiva
2.
* Catalizador: es un agente químico que acelera una reacción sin ser consumido por la enzima.
Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan acabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
* Sustrato: es el reactivo que actúa sobre la enzima para formar un complejo que se conoce como enzima-sustrato. Mientras que
la enzima y el sustrato se mantienen unidos, la acción catalítica de la enzima convierte el sustrato en producto de lareacción.

* Sitio activo de una enzima: El sitio o centro activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.
La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas.Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene
* lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros).
* Cofactores: Son sustancias que ayudan al enzima a realizar su función cuando ésta presenta alguna dificultad pararealizarla. Hay varios tipos de cofactores:
Como el NAD+ y el FAD (Orgánicos), los iones minerales (Inorgánicos) y las Vitaminas A, B, C, D, E y K.

3. Amilasa (hidrolasa)
- Pepsina (hidrolasa)
- Quimiotripsina (hidrolasa)
- Invertasa (hidrolasa)
- Quinasa (transferasa)
- Alcohol deshidrogenasa (oxidorreductasa).
4. Pasos de reacción enzimática
I. Los sustratos entran al sitio activo;la enzima cambia de forma de modo que el sitio activo abraza al sustrato.
II. Los sustratos son mantenidos en el sitio activo por interacciones débiles como puentes de hidrógenos y enlaces iónicos.
III. El sitio activo (y los grupos R de sus aminoácido) pueden bajar la EA y acelerar la reacción al:
* Actuar como molde para la orientación del sustrato
* Tensar los sustratos yestabilizar el estado de transición
* Suministrar un microambiente favorable
* Participación directamente en la reacción catalítica
IV. Los sustratos se convierten a productos
V. Se liberan los productos
VI. El sitio activo queda disponible para dos nuevas moléculas de sustratos.
5. La temperatura y el pH son factores ambientales importantes en la actividad de una enzima....