Enzimas

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7. Inhibición enzimática

Existen sustancias que pueden impedir que la enzima desarrolle su actividad catalítica, ralentizando o paralizando la reacción enzimática. A estas sustancias se las denomina inhibidores enzimáticos. Teniendo en cuenta que las reacciones químicas en la célula están catalizadas por enzimas, es fácil intuir el papel de muchos inhibidores enzimáticos que actúan comofármacos, antibióticos o conservantes; otros pueden ser tóxicos, potentes venenos. Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato) inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la síntesis de prostaglandinas, implicadas en la producción del dolor.

Se conocen dos tipos principales de inhibición: la reversible y a la irreversible. La primera implica una unión “no covalente” del inhibidor y, por lotanto, siempre puede revertirse. En la inhibición irreversible, el inhibidor se une al enzima de forma “covalente” y permanente.


Inhibición reversible: los distintos modelos de inhibición reversible implican todos la unión no covalente del inhibidor con la enzima, pero difieren en los mecanismos por medio de los cuales reducen la actividad enzimática y en la forma en que afectan a la cinética dela reacción. Entre ellos están la inhibición competitiva, la acompetitiva y la no competitiva.

• El inhibidor competitivo, es una sustancia similar en estructura al sustrato, con quien compite por el sitio activo de la enzima.










Como consecuencia, aunque la velocidad máxima no se altera, para alcanzarla sería necesario poner más cantidad de sustrato en el medio dereacción, lo que se refleja en la correspondiente curva de Michaelis como un aparente aumento de la Km (la enzima en presencia del inhibidor perdería afinidad por el sustrato). La representación de dobles inversos (Figura 7) permite observar la variación de la Km.






















La eficacia de un inhibidor competitivo depende de su concentración respecto a la delsustrato. Si hay un exceso de inhibidor éste bloqueará los centros activos de las moléculas de enzima, resultando una inhibición total. No obstante, el proceso es reversible si se procura exceso de sustrato, que desplazaría totalmente al inhibidor.


• El inhibidor acompetitivo reacciona con la enzima en un punto distinto al centro activo, pero sólo en el caso de que ésta esté unida alsustrato formando el complejo ES; de esta forma impide que la enzima desarrolle su actividad catalítica.




Tanto la Vmax como la Km se alteran en la misma proporción, lo que se manifiesta en la representación de dobles inversos como rectas paralelas y por lo tanto con la misma pendiente (Figura 8).





























Se observa cómo seproduce, aparentemente, una disminución de la Vmax y un incremento de la Km.


• El inhibidor no competitivo puede combinarse tanto con la enzima libre como con el complejo enzima-sustrato, sin afectar al sitio activo de la enzima.








Al no unirse el inhibidor al sitio activo, no se afecta la afinidad de la enzima por el sustrato y en este caso la Km no se altera y la Vmaxdisminuye, como puede observarse en la representación de dobles inversos (Figura 9).















En la inhibición irreversible, el inhibidor se une covalentemente a la enzima y la inactiva de manera irreversible. Casi todos los inhibidores irreversibles son sustancias tóxicas naturales o sintéticas. Se trata de sustancias que reaccionan con algún grupo funcional importante para lacatálisis, bloqueándolo e impidiendo que la enzima desarrolle su actividad. En muchos casos la interacción se produce a través del sitio activo, impidiendo de manera irreversible que el sustrato ocupe su lugar; tal es el caso del gas Sarín, que inhibe irreversiblemente enzimas implicadas en la transmisión del impulso nervioso y su inhalación causa parálisis rápida de las funciones vitales....
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