Enzimas

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto delcomplejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teoría ypropusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.  |

Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejoenzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre: |
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En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre deconstantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que: * v1 = k1 [E] [S] * v2 = k2 [ES] * v3 = k3 [ES] |

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido alsustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:[ET] = [E] + [ES]Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] |
 Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha).Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v3Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productoses constante:v = v3 = k3 [ES] = constante. |

Como v1=v2+v3, podemos decir que:k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES] Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la expresión (k2+k3)/k1...