enzimatica

CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZEMÁTICAS
Existen varios modelos que explican el funcionamiento de una enzima como catalizador, siendo uno delos más aceptados el desarrollado por Michaelis y Menten en 1913. Este modelo considera que cuando el reactivo o sustrato (S) está en contacto con la enzima (E), rápidamente se combinan para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Posteriormente, de estecomplejo se liberan tanto el producto como la enzima, dejándola disponible para combinarse con una nueva molécula de sustrato. Según lo indica el sentido de las flechas, tanto la formación del complejo enzima-sustrato como su consumo para liberar al producto, pueden ser procesos reversibles. Los coeficientes k1,kϪ1,k2ykϪ2 representan las constantes de velocidad para cada reacción. La formación delcomplejo es generalmente rápida, mientras que su descomposición en producto y enzima libre es un paso lento,(k2>Km). Para la determinación, se debe medir la velocidad inicial de consumo de sustrato (Ϫ∆S/ ∆t) o la de aparición de producto (∆P/ ∆t) bajo condiciones definidas de pH, fuerza iónica y temperatura:∆S y∆ P equivalen a la cantidad de sustrato y de producto que se transformaron en elintervalo inicial de tiempo ∆t .Cuando se quiere saber la proporción de enzima con respecto a todas las proteínas que pueden estar presentes en una preparación se utiliza la actividad específica ,definida como las unidades de actividad de la enzima en relación con la cantidad total de proteína en miligramos; cuanto más pura sea, mayor será la relación de actividad por miligramo de proteína. Esta forma deexpresar la activi-dad enzimática es de gran utilidad para seguir el grado de purificación de una enzima durante los distintos pasos de su obtención. Otro término que se emplea con frecuencia es el número de recambio, que equivale al número de moléculas de sustrato transformadas en producto, por minuto, por molécula de enzima. En general, en la mayoría de las transformaciones que sufren losalimentos se tienen valores del número de recambio que van desde varios miles hasta millones; por ejemplo, los valores de esta unidad para la invertasa, la polifenol oxidasa, la lipoxigenasa, la lactasa y la
b-amilasa, son de 42,000,120,000,180,000,750,000 y 1,200,000,respectivamente. El número de recambio equivale a la actividad específica: moles de sustrato transformadas por minuto por cada mol deenzima. Por ello, con frecuencia solo se reporta como min Ϫ1 y equivale a la k cat. Muchos de los sustratos en alimentos son polímeros de composición química y peso molecular diverso (por ejemplo, almidón, pectinas, complejos proteínicos) por lo que es complicado definir su actividad en los términos anteriormente expuestos. Se han desarrollado innumerables métodos para cuantificar la actividad enesos sistemas, siendo relevantes los casos de las actividades amilo lítica y proteolítica; sin embargo, los protocolos son muy arbitrarios, lo que dificulta la comparación éntrelos valores obtenidos por diversos métodos.

USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS
De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas decenas se producen a escala industrial, para emplearse en la manufactura tanto de alimentos comode materias primas. Cada día aumenta el número de reacciones industriales que se efectúan por rutas enzimáticas, principalmente debido a la posibilidad que existe hoy en día de expresar cualquier gene en microorganismos modificados genéticamente.

El empleo de enzimas tiene muchas ventajas: a) son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones secundarias indeseables;b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren de condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni de equipo muy costoso) actúan en muy bajas concentraciones, entre10Ϫ8 y 10Ϫ6 M; d ) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la concentración de enzima, y e) son fácilmente inactivadas una vez...