Glicoproteinas de la matriz extracelular

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Glicoproteínas de la matriz extracelular

1.0 INTRODUCCIÓN:

Los componentes más importantes de la matriz extracelular, lo constituyen el colágeno y los proteoglicanos. Sin embargo, existe un grupo de proteínas no colágenas de la matriz, que además de unirse al colágeno y a los proteoglicanos lo hace a receptores específicos de la membrana celular. Son las glicoproteinas. Estainteracción permite mantener la organización de la matriz, regulando por ejemplo la adhesión, migración y forma celular. Estas glicoproteinas son reguladores cruciales del microambiente celular.
En el presente informe se describirán las Glicoproteínas de la Matriz extracelular, considerando su estructura, acción y ubicación.

2.0 DESARROLLO:

Las glicoproteínas se distinguen de losproteoglicanos por su mayor contenido de proteínas (85%-90% del peso molecular), y porque a sus cadenas laterales de polisacáridos son de diferente naturaleza. Frecuentemente contienen hexosamina, galactosa y otros azucares con ácido siálico. Además, su formación comienza cuando las proteínas de membrana que se sintetizan en el retículo endoplasmático rugoso, se envían al complejo de Golgi en vesículas quese fusionan con él. Así, dentro de los sacos del complejo de Golgi, se produce el enlace final de los glúcidos con las proteínas; formando las Glucoproteínas, que luego se dirigen en vesículas al lugar correcto.
Las glicoproteínas reconocidas de la matriz extracelular son la fibronectina, laminina, enactina, trombospondina, fibrilina, tenascina y undulina.
• Fibronectina: es la glicoproteinamás importante de la matriz extracelular, su peso molecular es de 440000 D, con un contenido de 5 % de hidrato de carbono y compuesta por dos cadenas de 220000 a 250000 unidas por puentes disulfuro. Así, cada molécula se compone de dos subunidades unidas mediante enlaces disulfuro y en cada subunidad, hay varios dominios globulares con sitios de unión para el colágeno, heparina, fibrina ydeterminadas proteínas. Forma parte de la matriz extracelular del tejido conjuntivo, de la lamina basal, de los epitelios, de la lamina externa que envuelve a las fibras musculares lisas y esqueléticas y a las células de Schwan.
La sintetizan los fibroblastos del tejido conectivo, astrocitos del tejido nervioso, y mioblastos del tejido muscular ( en conjunto producen la llamada fibronectina celular),las células endoteliales y hepatocitos( fibronectina circulante), y las células amnióticas.
Debido a que no es directamente visible al microscopio, lo que sabemos de su estructura se debe a su localización inmunohistoquimica mediante anticuerpos fluorescentes.
La molécula de fibronectina tiene a lo largo de su cadena un conjunto de puntos de enlace o receptores altamente específicos paralas macromoléculas de superficie celular y de la matriz extracelular. Estos puntos de enlace permiten a la fibronectina establecer adhesiones intercelulares, con diversos tipos de colágeno, con el ácido hialuronico, otros aminoglicanos, fibrina y con la acetilcolinesterasa de la sinapsis y placa motora. El receptor de la fibronectina que existe en las membranas celulares forma parte de la familiade receptores de superficie celular, denominadas integrinas, que interaccionan con diversas glucoproteinas de la matriz extracelular. Algunas de estas integrinas también tienen una región citoplasmática que se une a los componentes del citoesqueleto, por lo que enlazan las proteínas estructurales del interior de la célula con las de la sustancia fundamental que las rodea. La fibronectinacirculante se une a la fibrina y es posible que participe en la coagulación.

• Entactina: Es una Glucoproteína sulfatada que forma parte de la lámina basal, como la laminina y se cree que une a la laminina con el colágeno tipo IV.

• Laminina: es una gran molécula glicoproteica sulfatada con un 15 % de hidrato de carbono, con forma de cruz. Esta compuesta por 3 cadenas, una cadena A de 400000 D y...
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