hematologia

LA HEMOGLOBINA
Que es la Hemoglobina.?
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre (7.35 – 7.45), envertebrados y algunos invertebrados. La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
Síntesis
La síntesis de la hemoglobina comienza en las primeras semanas del desarrollo embrionario del saco vitelino.
La hemoglobinaprincipal en esta etapa de desarrollo es una estructura tetramérica compuesta por dos cadenas zeta (ζ) codificadas dentro del grupo α y dos cadenas épsilon (ε) dentro del grupo β.
En las semanas 6-8 de gestación la expresión de esta versión de la hemoglobina decrece dramáticamente coincidiendo con el cambio en la síntesis de la hemoglobina desde el saco vitelino al hígado.
La expresión del grupo αconsiste en las proteínas idénticas de los genes α1 y α2. La expresión de estos genes en el grupo α se mantiene durante toda la vida.
Dentro del grupo de β-Globina hay un sistema adicional de genes, los genes de β-globina fetales identificados como los genes gammas (γ). Los dos genes fetales llamados Gγ y Aγ, la derivación de los cuales se debe a una sola diferencia de un aminoácido entre los dosgenes fetales: glicina en Gγ y alanina en Aγ en la posición 136. Estos genes fetales γ se expresan cuando los genes embrionarios dejan de ser expresados.
Poco antes del nacimiento hay un cambio en la expresión del gen fetal γ globina a la expresión del gen del adulto β-globina. El cambio de γ-globina fetal a β-globina del adulto no coincide directamente con el cambio de la síntesis hepática a lasíntesis en la médula ósea puesto que al nacimiento se puede evidenciar síntesis tanto de γ como de β en la médula ósea.
Debido a la actividad en la expresión de los genes de globina durante el desarrollo fetal y en la vida adulta, la composición de los tetrámeros de hemoglobina es obviamente distinta. La hemoglobina fetal se identifica como HbF e incluye tanto a α2Gγ2 como α2Aγ2. La hemoglobinafetal tiene una afinidad levemente mayor por el oxígeno que la hemoglobina del adulto. Esto permite que el feto extraiga el oxígeno más eficientemente de la circulación materna.

En los adultos la hemoglobina principal se identifica como HbA (más comúnmente llamada HbA1) y es una estructura tetramérica de dos cadenas α y dos cadenas β según lo indicado anteriormente. Una hemoglobina de menorimportancia del adulto, identificada cono HbA2, es una estructura tetramérica de dos cadenas α y de dos cadenas δ. El gen δ se expresa con una sincronización similar al gen β pero debido a que el promotor ha adquirido un número de mutaciones, su eficacia es la transcripción es reducida.
LOCALIZACIÓN: órganos eritropoyéticos en células eritrocíticas principalmente y escasamente en reticulocitoscirculantes.
SÍNTESIS DEL HEMO: se necesita no solo para Hb sino para citocromos, catalasas y peroxidasas.
Sustrato: glicina y succinil-CoA.
Fe+2 llega desde el plasma (transferrina), atraviesa la membrana del GR en desarrollo y es captada la sideroglobulina. Es incorporado al HEMO ya sintetizado.
Los GR nucleados tienen depósitos Fe+2 en gránulos de ferritina.











SÍNTESIS DEGLOBINA:
Se produce en el retículo endoplásmico rugoso de células de los tejidos eritropoyéticos
La síntesis proteica se hace en tres etapas denominadas iniciación, alargamiento y terminación.
La información almacenada en el DNA debe ser transportada del núcleo al citoplasma por un intermediario llamado Ribonucléico mensajero (RNAm).
Una vez que un fragmento de DNA es copiado, el proceso...