Medicina

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BIOQUÍMICA DE LOS NUCLEÓTIDOS

AMINOÁCIDOS

Las proteínas son macromoléculas biológicas, son los productos finales más importantes de las rutas de información y son, también, los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información genética. Están construidas a partir del mismo conjunto obicuo de 20 aminoácidos.

Cada uno de éstos aminoácidos tiene una cadena lateral propia quedetermina sus propiedades químicas. A partir de éstos bloques estructurales los diferentes organismos pueden fabricar productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores, fibras musculares, la proteína del cristalino, plumas, telarañas, antibióticos y sinfin de otras sustancias con actividades biológicas distintas.

Veinte son los aminoácidos comúnmente encontrados enproteínas. El primer aminoácido encontrado fue la asparagina y el último la treonina.

Los 20 aminoácidos son alfa-aminoácidos.Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono. Difieren en sus cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos.

Se les ha asignado abreviaturasde tres letras y símbolos de una sola letra que se utilizan para indicar de manera abreviada la composición y secuencia de aminoácidos polimerizados en las proteínas.

Glicina : Gly , G Serina: Ser, S
Alanina: Ala , A Treonina: Thr, T
Prolina: Pro, P Cisteína: Cys , C
Valina: Val , V Asparagina: Asn, N
Leucina: Leu, L Glutamina: Gln, Q
Isoleucina: Ile, I Lisina: Lis ,K
Metionina: Met, M Histidina: His , H
Fenilalanina: Phe , F Arginina: Arg, R
Tirosina: Tyr, Y Aspartato: Asp , D
Triptofano: Trp , W Glutamato: Glu, E



LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R

Se agrupan en cinco clases principales basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a PH biológico. Lapolaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrogóbico (insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrofílico (soluble en agua).

En lo que respecta a la importancia de ellos en la alimentación, la opción d euna dieta deficiente de proteínas no es satisfactoria. Los seres humanos son incapaces de sintetizar la mitad de los 20 aminoácidos estándar y éstos aminoácidosesenciales se deben suministrar.


DIGESTIÓN DE AMINOÁCIDOS

La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estasenzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.

La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizana pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.

En el estómago, la pepsina , de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugogástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de...
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