Pèptidos

Péptidos:
Los péptidos son estructuras intermedias entre los Amino Acidos (AA) y las proteínas. Sus propiedades físicas y químicas suelen reflejar en mayor o menor medida las de los AA que lo componen. Sin embargo, al enmascararse mutuamente los grupos hidrofílicos (carboxilo y amina) que forman parte de los enlaces peptídicos, el carácter polar o apolar de los péptidos depende de la naturalezade los grupos de las cadenas laterales de los AA que lo integran (Figura de la derecha). Análogamente, los valores de pK de los grupos ionizables a menudo se ven alterados por la proximidad de otros grupos polares.
-Comportamiento acido-base de los péptidos:
Puesto que tienen un grupo amino-terminal y un carboxilo-terminal; y pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen uncomportamiento ácido/básico similar al de los aminoácidos.
Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un caracter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.
Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que funcionan como catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen una valencia de actuación dentro de ciertos nivelesde pH. En caso de superarse se produce una descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su función.

Los péptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no aparecen en las proteínas. Los grupos NH2 y COOH terminales pueden encontrarse bloqueados. Así, es frecuente encontrar grupos amino terminales que están acetilados o en forma deácido piroglutámico (un residuo de Glu N-sustituído por su propia cadena lateral) y grupos carboxilo terminales en forma de amidas. Este bloqueo de los grupos terminales confiere al péptido resistencia frente a exopeptidasas. Un ejemplo de péptido que presenta estas modificaciones es la hormona liberadora de tirotropina (TRH): piroglutamil-histidil-prolinamida.
En hongos y bacterias puedenencontrarse péptidos cíclicos, en los que pueden aparecer algunos AA de la serie D, como es el caso del antibiótico gramicidina S.

Estructura de los Péptidos:
Dos o más aminoácidos unidos Péptido covalentemente a través de un enlace amida entre el grupo ácido carboxílico de uno y el grupo alfa amino del otro, los enlaces al carbono amida están en el mismo plano, y los enlaces al nitrógeno amida estánen el mismo plano.

* Poli péptido: Una larga cadena peptidica (típicamente PM < 10000).
* Enlace peptidico: Unión covalente (amida) entre los aminoácidos que componen un péptido.
* Proteína: macromolécula compuesta de una o mas cadenas peptidicas.
-Enlace peptidico:
Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-NH2) de un aminoácido se une con el grupocarboxilo (- COOH) de otro aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de agua.
La cadena polipeptídica comienza con un aminoácido que aporta un grupo amino y se conoce como N-terminal, mientras que el último aminoácido tiene un grupo carboxilo libre, es el C- terminal. El enlace peptídico estáformado por la combinación de un grupo carbonilo y un grupo amino.

La unidad que se repite en un péptido puede ser cualquier aminoácido y se denomina residuo de aminoácido.
Cuando se unen dos aminoácidos el producto es un dipéptido, tres es un tripéptido, seis hexapéptido, ocho octapéptido, si son muchos polipéptido.
En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que senombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de Alanilglicina.

Peptidos de importancia biológica:
Glutation: El glutatión (GSH)1 es un tripéptido no proteínico que deriva de aminoácidos. Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral...