Practico 2 enzimologia

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ENZIMOLOGÍA
Práctico Nº 2

1. Explica en qué consiste la catálisis enzimática.
2. ¿A qué se llama sitio activo de una enzima?
3. ¿Qué principio explica el poder catalítico de una enzima?
4. ¿Qué se entiende por especificidad de reacción?
5. Explica cómo se sortean las barreras físicas y termodinámicas presentes en una reacción.
6. ¿Qué se entiende por cinética enzimática?
7.¿Cómo afectan a la actividad enzimática la concentración de enzima y de sustrato, la temperatura y el pH?
8. Escribe la ecuación de Michaelis-Menten. Analiza el significado de Vmax y Km.
9. Realiza el gráfico de concentración de sustrato vs actividad enzimática. Razona por qué tiene forma de hipérbola. Compara con el gráfico de doble recíproca o de Lineweaver-Burk.

1 LA CATÁLISISENZIMÁTICA es una disciplina de la enzimología que estudia los mecanismos de catálisis por los cuales las proteínas o ácidos nucléicos con actividad enzimática pueden favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión en productos. Este hecho está subordinado a las leyes de la catálisis química convencional: es decir, la existencia de un enzima no permite la aparición de nuevas reacciones, ni vaen contra de la termodinámica del proceso; simplemente, acelera su velocidad favoreciendo una ruta de menor coste energético incluyendo en la dinámica de la reacción un estado intermediario de alta energía de modo que el número de moléculas activas, capaces de crear y destruir nuevos enlaces, aumente.

LA CATALISIS ENZIMATICA, es la facilitacion de la hidrolisis de una molecula biologica, porla accion de una enzima. Un ejemplo muy interesante es la hidrolisis del glucogeno por la alfa amilasa, esta actua sobre los enlaces glucosidicos alfa (1-4), y no afecta los enlaces alfa (1-6), dando lugar a la ruptura de la molecula de glucogeno en productos como: glucosa, maltosa e isomaltosa.

2 EL SITIO O CENTRO ACTIVO es la zona del enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener sólamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo quedetermina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros). El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura".

3 Poder catalítico: La gran capacidad de aceleración de la velocidad de reacción.

Poder catalítico: Sin lugar adudas otra de las cosas que diferencia los catalizadores inorgánicos de las enzimas. El poder catalítico se determina mediante esta formula:
Evidentemente este grado de multiplicación de la velocidad se refiere a los catalizadores biológicos. Las proteasas, unas de las enzimas más lentas presentarían un poder catalítico de 105. El RNA (ribozimas) ni siquiera llega a este extremo y loscatalizadores inorgánicos ni digamos.
El poder catalítico de los enzimas proviene en último término de la energía libre emitida al formarse los múltiples enlaces débiles e interacciones que se producen entre el enzima y el sustrato. Esta energía de fijación proporciona tanto especificidad como catálisis.
4 LA ESPECIFICIDAD se refiere a la capacidad de un enzima de discriminar entre dos sustratoscompetitivos.       
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Especificidad de acción
- Reside como ya hemos comentado en el centro activo del enzima, ya que el centro activo es el auténtico responsable de la interacción.
A finales del siglo XIX, Fischer desarrolló el sistema de la llave cerradura para tratar de explicar el funcionamiento concreto de los enzimas a nivel de su...
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