Proteínas y coenzimas

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Guía Nº2
PROTEÍNAS o PROTIDOS: son moléculas orgánicas y específicas mas abundante en las ©. 50% y más del peso seco de esta, constituidas por C, H, O y N (mas característico), y en casi todas S. algunas también P, Fe, Zn o Cu. A través de ella se expresará o ejecutará la información genética
ADN ( ARN( proteína
Son polímeros lineales de a.a unidos por un enlace peptídico que varia de50 a 1000 a.a, estos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular caracterizado por tener un grupo carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2) unidos al mismo C llamado Cα y un radical o cadena lateral (R). las diferencias es por tamaño, forma, carga, etc ,dando 20 a.a diferentes.

[pic] estructura de un a.a

|R |No esenciales|esenciales |
|a.a hidrofílicos |Ac. Aspártico y glutámico, cisterna, |Lisina, histidina, treonina y arginina |
| |asparragina, glutamina, glicina, tirosina, | |
| |serina| |
|a.a hidrofóbicos |Alanita, prolina |Leucina, isoleucina, valina, metionina, |
| | |fenilalanina y triptófano |

El Cα es un C asimétrico (exceptoglicina), es decir cada a.a tiene 2 formas óptimamente activas, la forma D (cuando NH2 esta a la derecha llamándose dexto) y la forma L ( NH2 a la izquierda, levo), normalmente existe en los seres vivos L.
La mitad de a.a se pueden sintetizar por animales por glúcidos y lípidos, la otra no es sintetizable y se ingiere con la dieta (a.a esenciales). Los a.a proteicos se codifican en el genoma.
Los a.ase unen por condensación donde se forma una H2O y un puente amida “enlace peptídico”, esta unión hace a los péptidos, 10 péptidos son oligopéptidos, los polímeros de peso molecular menor de 10000 son polipéptidos.
[pic]Formación de dipéptido

Estructura de proteínas Cadenas peptídicas con pH y Tº normal, tiene solo una conformacion que es responsable de sus funciones.
[pic] Niveles deorganización de la proteína

Nivel I o estructura primaria: secuencia de a.a en proteinas, que determina el resto de los niveles y funciones de la proteina. Alteración por eliminación, adicion o intercambio de a.a cambiará configuración general de proteinas, la funcion depende de la estructura
Orden lineal. 1-3-2-4-5
Nivel II o estructura secundaria: disposición extendida o enrollada, esresultado de interacciones entre atomos de a.a distintos uniones puente de hidrogeno
- estructura α helice : lo mas simple y común. Cadena principal hacia dentro y laterales afuera. 2 o mas pueden enrollarse formando cables, se adopta una disposición helicoidal, los (R) estan en el exterior y cada 3,6 a.a se da un vuelta completa, uniones confieren elasticidad
- β hoja plegada : zig-zag, casiextendida. Consigue estabilidad por disposición de varias cadenas que pueden pertenecer a proteinas diferentes o parte de una misma molécula, asi se establecen puentes de hidrogeno (otorgan rigidez) en C=O y –N-H, los R estan alternativamente hacia arriba y abajo
Nivel III o estructura terciaria: plegada y compacta de la cadena polipeptídica determinando una forma esferica o globular. Proteinasglobulares tienen limitada capacidad de extensión ya que forman enlaces covalentes intracadena. Puente disulfuro. Pliegues son debidos a a.a como prolina, serina y isoleucina que distorsionan la helice formando curvatura.
Nivel IV o estructura cuaternaria: disposición de cadenas polipeptídicas individuales para constituir una proteina mayor , jerarquia de organización. Cada cadena separada se...
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