Proteínas

Proteínas

CONCEPTO

Biomolécula orgánica de elevado peso molecular (micromolécula)

Las proteínas son mas abundantes en los seres vivos, en el ser humano constituye el 50% del peso una vez eliminada el agua.

Las proteínas están en la masa muscular.

Realizan múltiples funciones.

Contienen: carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, la mayoría contienen azufre

COMPOSICIÓN

Lasproteínas se tratan de polímeros formados por la unión de unidades
α- aminoácidos unidos entre si mediante → enlaces peptídicos

En la naturaleza existen 20 aminoácidos diferentes que se convinan entre si, dando lugar a miles de proteínas distintas, cada una de ellas con propiedades y funciones específicas.

TIPOS

Las proteínas que están formadas por pocos aminoácidos → PÉPTIDOSLas proteínas que están formadas a partir de 9 aminoácidos → OLIGOPÉPTIDOS

Cuando son cientos de aminoácidos polipétidos → PROTEÍNAS

CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos están formados por:

Un átomo de C central → CARBONO α (C Asimétrico)

A este C central se une un → GRUPO CARBOXILO (COOH)

→ GRUPO AMINO (NH2)

→ GRUPO R
(Variable según cada aa)PROPIEDADES

Isomería:

Isómeros D el GRUPO AMINO se sitúa a la derecha del CARBONO α

Isómeros L se localizan a la izquierda. Los isómeros L constituyen las proteínas.
También la glicina.

Sustancias anfóteras:

En solucíon acuosa, los aa suelen ionizarse y dan lugar → ION DIPOLAR (ion con una parte cargada negativamente y otra parte con carga positiva)

Así pueden actuar como ácidos y comobases.

Las sustancias que tienen esta capacidad se denominan sustancias anfóteras.

CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS

GRUPO R APOLAR: A pH = 7 su carga neta es 0.

Las cadenas laterales son HIDRÓFOBAS → Disminuye su solubilidad

Ejemplo: La gloina y la alamina

GRUPO R POLAR SIN CARGA: A pH=7 su carga neta es 0.

Las cadenas laterales son HIDRÓFOBAS debido a que tienen grupospolares sin carga (OH,HS Y NH2).

Esto permite que puedan formar puentes de hidrógeno con el agua → aumenta su solubilidad.

GRUPO R CARGADO POSITIVAMENTE: A pH=7 tiene carga es positiva.

Existe un GRUPO AMINO en la cadena lateral → Tendencia a tomar H+

GRUPO CARGADO NEGATIVAMENTE: A pH=7 su carga es negativa.

Existe un GRUPO CARBOXILO en la cadena lateral → Tendencia adesprender H+

ENLACE PEPTÍDICO

Se establecen entre el GRUPO CARBOXILO de un aa y el GRUPO AMINO del aa siguiente.

Como consecuencia de esta reacción de síntesis → LIBERA MOLÉCULA DE AGUA

CARACTERÍSTICAS:

Enlace covalente de tipo AMIDA

Estructura coplanaria:

Los átomos que forman el enlace (C,O,N) se sitúan en el mismo plano con sustancias y algunos fijos.

Incapacidad de girodebido a la estructura coplanaria.

Proteínas

ESTRUCTURA

La estructura tridimensional de cada proteína, es decir, la organización que presenta en el espacio, depende de su composición de aminoácidos y de la posición de éstos en la cadena.

ESTRUCTURA PRIMARIA:

Secuencia de aa que se encuentran en la cadena, uno a continuación de otro.

Unidos por el enlace peptídico.

Nos indicaque aa forman la cadena y en que orden.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Se obtiene del resultado del plegamiento de la cadena sobre sí misma.

La proteína adquiere una estructura tridimensional.

Las estructuras secundarias mas frecuentes son:

HÉLICE α:

La cadena polipeptídica se enrrolla en forma de hélice que gira hacia la derecha.
(HÉLICE DEXTRÓGIRA)

Cada giro de la héliceincluye 3,6 aa.

Las vueltas de la hélice se mantienen unidas por los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos -C=O de un aminoácido y los grupos -N-H del 4º aminoácido que le sigue en la cadena.

Las cadenas laterales R quedan fuera de la hélice.

Proteínas resistentes, es decir, con estabilidad.

Ejemplo: La α-queratina, que se encuentra en el pelo, las uñas y las plumas....