Proteinas

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Respuestas al cuestionario de Aminoácidos y estructura primaria de las proteínas

El grupo α-amino de todas las moléculas de ácido L aspártico estarán protonadas, así como la mitad de los gruposα-carboxilos
Por cada 100 moléculas de lisina: Grupo α-amino 11 NH3, 89 NH2 grupos α carboxilo, 100 COO-, 0 COOH
La glicina no lo es. No tiene centro quiral puesto que su cadena lateral es unátomo de hidrogeno
pI=(pKa1+pKa2)/2
La dirección de la rotación de la luz polarizada debe ser determinada empíricamente. L- se refiere a la similaridad estructural con el L- gliceraldehido.La solución no debería mostrar actividad óptica porque las actividades iguales y opuestas de los componentes D- y L-valina los cancelarían. Cantidades iguales de los dos enantiomeros constituyenuna mezcla racemica.
Es un penta péptido. Es el número de aminoácidos los que dictan el prefijo usado. Cinco residuos deberían involucrar cuatro ligaduras peptidicas, como sigue: A-B-C-D-E ( losguiones (-) representan uniones peptidicas).
La cisteina es la única excepción. La L-cisteina es R-cisteina porque la cadena lateral, -CH2SH, tiene una mayor prioridad que el grupo carboxilo,-COOH.
Un pH de 5.7 es el punto isoelectrico de la metionina, así que la metionina no emigrara. El acido aspartico tendrá una carga neta negativa a pH 5.7 y migrara hacia el ánodo.
La hidrólisisacida convierte a la L-glutamina y a la L-asparagina en acido glutámico L y acido aspartico L, respectivamente. El L-triptofano es destruido en tales condiciones aciditas y algo de L-serina , L-treoninay L-tirosina se pierden.
|Verdadero. |
|La SDS desnaturaliza la proteína y seasocia con las moléculas de proteína dándoles a todas las moléculas una carga negativa |
|proporcional a sus tamaños. Entonces las proporciones carga/masa serán las mismas para todas las proteínas...
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