Proteinas

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UNIVERSIDAD ENRIQUE DIAZ DE LEON

LIC. EN NUTRICION

BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS

PROTEINAS

ALVARO RODRIGO GARCIA FUENTES

ERIKA NOEMI RAMOS CEDANO

2ºB T/V

ESTRUCTURA PROTEICA

Los cuatro niveles de estructuración están estabilizados por los diferentes tipos de uniones químicas. Los enlaces covalentes son responsables del enlace peptídico, son de menor longitud y de mayorenergía. Los puentes salino o iónicos, se crean por atracción columbica entre grupos cargados con signo opuesto y son las uniones polares mas fuertes que existen. Los puentes de hidrogeno siendo mas débiles, desempeñan un papel primordial en la conformación 3D de una proteína por su abundancia. Las fuerzas activas de Van der Waals se establecen por la inducción de un momento dipolo entre gruposapolares.

Estructura primaria
El primer nivel de organización de una proteína es el orden que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena polipeptidica. Es una propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada proteína. Los cambios en sus secuencias conducen a la evolución de las proteínas. Estos cambio se llaman conservadores: preservan la naturaleza de la cadenalateral, los cambios no conservadores pueden tener consecuencias mas graves, distintas proteínas presentan zonas altamente conservadas de aminoácidos, como la ∂ -lactalbúmina y la lisozima, presentan estructuras primarias semejantes.

Estructura secundaria
Se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio, a lo largo de su eje y se estabiliza por diversas fuerzas, de lascuales las electrostáticas, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofobicas y dipolo-dipolo son las mas importantes.
La mayoría de estos polímeros produce ∂ hélices, consta de 3.6 aminoácidos y sus cadenas laterales R quedan orientadas hacia el exterior del eje central, presenta el menor grado de energía libre y es la forma mas estable de estructura secundaria.
Otro tipo de estructurasecundaria es la conformación ß, se presenta en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas, en esta conformación el polipéptido adopta una conformación en zigzag extendida que pueden existir varias moléculas alineadas paralelamente o anti paralelamente, que producen laminas plegadas unidas transversalmente por puentes de hidrogeno intermoleculares.
Un tercer tipo de estructura seencuentra en las hélices de colágena, proteína fibrosa del tejido. Debido a su elevado contenido de prolina y de hidroxiprolina desarrolla una conformación que consiste en una triple hélice de cadenas polipéptidicas que se mantienen unidas por puentes de hidrogeno intermoleculares.

Estructura terciaria
Se refiere al modo en que la cadena polipeptidica se dobla sobre si misma para producir unaestructura plegada y compacta, característica de las proteínas globulares.
La estructura terciaria de diferentes proteínas que contienen una sola cadena polipeptídica se compone de dominios que se pliegan de manera independiente. Generalmente, el numero de dominios en una proteína depende de su peso molecular.

Estructura cuaternaria
Esta estructura existe en todos los polipeptidos y se refiereala asociación de dos o mas cadenas. Las interacciones que estabilizan las cadenas polipeptídicas plegadas en las proteínas son múltiples subunidades son de los mismos tipos que las que estabilizan la estructura terciaria.
Estas interacciones proporcionan la energía necesaria para estabilizar la estructura de múltiples subunidades.
Cada cadena polipeptidica es una unidad asimétrica pero laestructura cuaternaria global puede exhibir una amplia variedad de simetrías. Existen diferente proteínas de importancia biológica que adoptan la forma de dímeros, trímeros, tetrámeros, etc. Cualquiera de estos complejos constituyen la estructura cuaternaria.

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

La desnaturalización indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante...
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