PROTEINAS





Bromatología en la nutrición
CAPITULO 3 “PROTEINAS”




CAPITULO 3 “PROTEINAS”
3.1 Introducción
Estas fluyen siguiendo los principios establecidos por Watson y Crick; se almacenan en unidades llamadas genes en el acido desoxirribonucleico y s transcriben para formar diversos tipos de acido ribonucleico, y los ribosomas traducen el mensaje formado proteínas. Los microorganismostienen un numero mínimo cercano a 3000 clases se proteínas que abarcan todo tipo de funciones; estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas.

3.2 Aminoácidos
Las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son los aminoácidos. En el código genético están codificados los veintedistintos aminoácidos, también llamados residuos.
Del gen a la proteína
Las proteínas se sintetizan sobre los ribosomas por la traducción a poli péptidos de los ARNm. La proteína es un producto de la traducción ribosómica de una secuencia de ARNm, que ha sufridos diversos procesos, siguiendo las reglas establecidas en el código genético universal.
Traducción
Cada ARN contiene, en una regiónconocida como bucle del anti codón, una secuencia de nucleótidos denominada anti codón que es complementaria con el codón adecuado del mensaje.
Estereoquímica de la a-aminoácido
Un átomo de carbono con cuatro sustituyentes distintos forma una molécula asimétrica y se le llama carbón quiral o centro de quiralidad, es decir, forma un estere centro o, simplemente un carbono asimétrico.
Clasificaciónde los aminoácidos
Gly es un aminoácidos particular, ya que su grupo R es un –H y es el único de los 20 aminoácidos que no tiene un carbono quiral. Ala, se considera que tiene un metilo como sustituyente resulta ligeramente más hidrofóbicas que la glicina. Los aminoácidos ramificados Val, leu e Ile. Phe, Trp y Tyr son los aminoácidos aromáticos. Los aminoácidos polares, que llevan una relacióntermodinámicamente con el agua del medio. Los aminoácidos capaces de mostrar una carga formal son Asp y Glu, con cargas negativas, y Arg, Hys y Lys con carga positiva. Pro cuyo amino no esta libre, si no que se encuentra involucrados en un heterociclo.
Reactividad química
Lys y Arg son consideradas aminoácidos básicos. En primer lugar, la cadena lateral puede ionizarse a pH elevado, en segundolugar, puede producirse una oxidación entre pares de cadenas laterales de Cys para formar un enlace disulfuro. El producto de esta oxidación recibe el nombre de cistina.
Propiedades acido-base
Su estructura se confirma por sus puntos de fusión o de descomposición que son relativamente elevados (>200°C) o por su solubilidad en agua, que es mayor que en disolventes polares, ambas propiedades típicasdesustancias establecida por fuerzas de atracción entre grupos de carga opuesta, como ocurre con los cristales de sales. El punto isoeléctrico de los compuestos que contienen solo dos grupos ionizables, un carboxilo y un amino, se pueden calcular a partir de sus respectivos valores de pK: pI= pK amino + pK acido/ 2

3.3 Péptidos y enlace peptídico
Los aminoácidos se unen covalentemente formandoun enlace amida entre los grupos a-amino y a-carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y los productos que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos. Ejemplos de péptidos en alimentos: Carnosina y anserina.
Estabilidad y formación del enlace peptídico
Los análisis de difracción de rayos X de las proteínas han demostrados que el enlace peptídico tiene un carácterparcial de doble ligadura por la resonancia entre los átomos O-C-N. La cadena polipeptídica en cada residuos tiene un potente donador para formar puentes de hidrogeno y un importante aceptor de H. Se logra una hidrólisis más específica mediante enzimas proteolíticas o proteasas.

3.4 Detección y cuantificación de aminoácidos péptidos y proteínas
El grupo amino, carboxilo de los aminoácidos...