Quimica

Indice

-Introduccion
-Aminoacidos
-Proteinas
-Lipidos
-Carbohidratos
-Conclusion
-Bibliografia
-Linkografia

Introduccion

A Continuacion en este trabajo presentare la información mas importante acerca de los lípidos, carbohidratos, proteínas y aminoácidos. Lo mas importante que se rescatara en este trabajo serán: ¿Qué grupos funcionales tiene? ¿Donde seencuentran? Caracteristicas, Formula y Estructura.

Aminoacidos

Un aminoácido, como su nombre indica, es el grupo funcional de las moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.
La Estructura basica de un aminoácido es la siguiente

Ésta es la estructura general delos 20 aminoácidos hallados regularmente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo decarbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

Clasificacion de los Aminoacidos

Grupos Rapolares alifáticos
Los grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina (estructura más sencilla) impone el mínimo impedimento estérico, lo que le permite más flexibilidad estructuralque cualquier otro a.a. Al contrario, la prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad estructural de las proteínas.
Grupos R polares sin carga
Los grupos R de estos a.a. son más solubles en agua, o hidrofílicos, que los a.a. apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aquí se incluyen la serina, treonina, cisteína,metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cisteína y metionina de su átomo de azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 a.a. (aspartato y glutamato), en los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína tiene un grupo tiol, que es aprox.Tan ácido como el grupo –OH de la tirosina. La cisteína requiere mención especial, porque se oxida fácilmente formando un aminoácido dimérico unido covalentemente llamado cistina, en la que están unidas 2 moléculas de cisteína mediante un puente disulfuro. Los puentes disulfuros de este tipo se encuentran en muchas proteínas estabilizando sus estructuras.
 Grupos R cargados negativamente (acídicos)Los 2 a.a. que tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.
Grupos R cargados positivamente (básicos)
Los a.a. en los cuales los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posición e de su cadena alifática; arginina, que tiene un grupo guanidino cargadopositivamente, y la histidina, que tiene un grupo imidazol. La histidina es el único a.a. estandar que tiene una cadena lateral con un pKa próximo a la neutralidad

Caracteristicas de los Aminoacidos
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua y con un comportamiento anfótero.
Elcomportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

Ubicación de los Aminoacidos
Los aminoacidos se...