Resumen de enzimas

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5.4 Regulación de la actividad enzimática
Para medir la actividad de una enzima en necesario, desde luego, partir de un tejido o materia que la contenga. Lo que generalmente se hace es romper todas las células de tejido mediante diversos procedimientos en un medio líquido, a una temperatura entre 0° y 4° con el objetivo de evitar la desnaturalización de las proteínas a este proceso se le llamahomogeneización. A través de esta se permite separar partículas subcelulares, como núcleos mitocondrias, partículas del retículo endoplásmico, membranas etc.
Tiempo de incubación: la manera más usual de medir la actividad de una enzima es incubar la preparación enzimática, generalmente a 37°, por periodos variables de tiempo, y medir el producto de la reacción enzimática en un tiempo dado.Concentración del sustrato: se ha estudiado que al interactuar con el sitio activo de la enzima (E), el sustrato (S) forma el complejo enzima-sustrato (ES), en donde el sustrato reacciona más fácil y rápidamente que en ausencia de la enzima, por una disminución de la energía de activación.

Concentración de la enzima: la velocidad de una reacción es proporcional a la concentración de la enzima. Porlo tanto si el sustrato se encuentra siempre en concentraciones saturantes, y medimos a velocidad de la reacción a distintas concentraciones de la enzima se obtiene una línea recta en el diagrama.
Efecto del pH: si tomamos en cuenta que las proteínas son polielectrolitos, no nos será difícil entender que el pH tiene un efecto importante sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas. Loscambios del pH modifica la carga iónica de sus cadenas.

Efecto de la temperatura: aumentar la temperatura aumenta la energía cinética de las moléculas reaccionantes, por consiguiente es mayor la probabilidad de que ocurran colisiones efectivas para que la reacción se lleve a cabo.
Concentración de Cofactores: La enzima que precisan de cofactores para ser activadas se verán limitada su actividada la presencia de estos cofactores en concentraciones adecuadas a menor cantidad de cofactores, menor es la cantidad de productos.
Inhibición de la actividad enzimática
Inhibición inespecífica: perdida de la estructura. La desnaturalización de las enzimas resulta de la pérdida de su actividad. Más que la inhibición enzimática, la desnaturalización de una enzima por cualquiera de losprocedimientos que la producen es una destrucción de la proteína.
Inhibición no competitiva: se produce por una sustancia que es capaz de reaccionar con un grupo químico de la apoenzima en un sitio diferente al sitio activo, pero de tal manera que este queda bloqueado y ya no puede aceptar al sustrato.
Inhibición competitiva: el inhibidor compite por el sustrato por el sitio activo. Es decir que si seaumenta la (S) el inhibidor es desplazado por el sustrato.
5.5 Cinética enzimática
Estudia la velocidad de las reacciones que son catalizadas por las enzimas.
1. Para medir la actividad de una enzima es necesario, desde luego, partir de un tejido o material que la contenga.
2. Romper células del tejido en medio líquido una temperatura entre 0° y 4°, se le llama homogeneización y al licuadoresultante homogeneizado.
3. Separan partículas subcelulares (núcleos, mitocondrias, etc).
4. Purificar la enzima.
5.5.1 Conceptos Básicos de Bioenergética

Todo organismo vivo es una máquina; para funcionar tiene que interconvertir constantemente unas formas de energía en otras.
Conceptos
* Energía y trabajo En forma simple la energía se define como la capacidad de realizartrabajo. Hay numerosas formas de energía: la térmica, la eléctrica, la radiante, la química, etc.
* El calor es la forma más conocida de energía; todos sabemos que con el calor se puede calentar agua y con el vapor que produce se puede mover un barco o una locomotora.
* El ATP- Es conveniente puntualizar que los organismos viven siempre a una temperatura relativamente baja; en nuestro...
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