5.4 Regulación de la actividad enzimática
Para medir la actividad de una enzima en necesario, desde luego, partir de un tejido o materia que la contenga. Lo que generalmente se hace es romper todaslas células de tejido mediante diversos procedimientos en un medio líquido, a una temperatura entre 0° y 4° con el objetivo de evitar la desnaturalización de las proteínas a este proceso se le llamahomogeneización. A través de esta se permite separar partículas subcelulares, como núcleos mitocondrias, partículas del retículo endoplásmico, membranas etc.
Tiempo de incubación: la manera más usualde medir la actividad de una enzima es incubar la preparación enzimática, generalmente a 37°, por periodos variables de tiempo, y medir el producto de la reacción enzimática en un tiempo dado.Concentración del sustrato: se ha estudiado que al interactuar con el sitio activo de la enzima (E), el sustrato (S) forma el complejo enzima-sustrato (ES), en donde el sustrato reacciona más fácil yrápidamente que en ausencia de la enzima, por una disminución de la energía de activación.

Concentración de la enzima: la velocidad de una reacción es proporcional a la concentración de la enzima. Porlo tanto si el sustrato se encuentra siempre en concentraciones saturantes, y medimos a velocidad de la reacción a distintas concentraciones de la enzima se obtiene una línea recta en el diagrama.Efecto del pH: si tomamos en cuenta que las proteínas son polielectrolitos, no nos será difícil entender que el pH tiene un efecto importante sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas. Loscambios del pH modifica la carga iónica de sus cadenas.

Efecto de la temperatura: aumentar la temperatura aumenta la energía cinética de las moléculas reaccionantes, por consiguiente es mayor laprobabilidad de que ocurran colisiones efectivas para que la reacción se lleve a cabo.
Concentración de Cofactores: La enzima que precisan de cofactores para ser activadas se verán limitada su... [continua]

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