Sintesis y Maduración de una Glicoproteina N-Osidica

Biología Molecular de la Célula.
Departamento de Biología.
Universidad Nacional de Colombia.
Profesor: Clara Matilde Spinel.
Estudiante: Maikel Andrés Álvarez Sánchez Código: 114268.
Parcial 3. Síntesis y maduración de una Glicoproteína N-osidica.

El proceso de síntesis de una glicoproteína N - osidica c omienza en núcleo c on la
activación adecuada del gen en la eucromatina, cuando elcuerpo necesita generar
glicoproteínas se desarrolla una serie de señales que son ciertas hormonas
peptídicas (primer mensajero) que debido a su tamaño y polaridad, no pued en
atravesar la membrana plasmática y deben unirse a receptores de membrana
dispersos en la superficie externa de la célula, que en nuestro caso son
glicoproteicos. Los receptores de membrana detectan la llegada de unahormona y
activan una ruta de transmisión de señales (segundo mensajero) por parte del
mecanismo que transduce las señales externas, en otras internas , en nuestro caso
de una proteína G, que actúa c omo transductor . C uando el primer mensajero se une
al receptor de membrana se da la activación de la proteína G y su unión al GTP.
Esta activación de la proteína G permite la activac ión de laenzima amplificadora
adenilato ciclasa ( AC), que c onvierte el ATP en AMPc, aumentando la
concentración de AMPc en el citosol. Este AMPc s e une al sitio regulad or de la
proteinquinasa específica denominada proteinquinasa A (PKA), es de notar que el
AMPc es transportado por medio de unas proteínas, conocidas como dineinas, que
se hallan en los microtubulos del
citoesqueleto, permitiendo deesta
forma que la unión s ea especifica,
y estableciendo la llegada al lugar
adecuado. La unión del AMPc a la
subunidad regulatoria, provoca la
activación de la PKA y la liberación
de las subunidades catalíticas
activas.
Esta
proteinquinasa
r ealiza la f osforilación de una
serina de un factor de transcripción
Ilustración 1. Activación de la proteinquinasa A
denominado CREB, permitiendodependiente de AMPc
su unión a la secuencia activadora
o de intensificación del ADN, hallada varios pares de bases de nucleótidos antes.
Esta unión activa la transcripción del gen permitiendo que se unan los factores
basales a la caja TATA, lo que favorece la unión de la ARN polimerasa II. La primera
proteína que se une a la caja TATA es la TBP ( TATA-binding protein ), lo que permite
elensamblaje del TFIID, que es el primer factor de transcripción, esta unión permite
la unión de otros factores como lo son TFIIA, TFIIB, TFIIF y TFIIE. Cuando ya se
hallan todos los factores sobre el promotor (TATA), la ARN polimerasa II se coloca
adecuadamente sobre el complejo de transcripción, reconociendo el sitio promotor y
el punto de iniciación de la transcripción. Por último el factorTFIIH fosforila la ARN
polimerasa II, permitiendo así que s e dé el inicio de la transcripción, luego la
transcripción s erá mediada por proteínas como las helicasas, las desestabilizadoras

del ADN y las girasas I, entre otras, que permitirán la formación de la burbuja de
transcripción, llevando al resultado de la formación del ARNm de la glicoproteína N osidica.
Cuando ya se ha generado elARNm en el núcleo se generan dos principales
señales de control q ue permitan el adecuado proceso de formación de la
glicoproteína N- osidica, se da la formación de la cofia 7Gppp5’G, que es una
señalización en el extremo 5’ del ARNm que permite el transporte y exportación
activa del mismo, y la unión de la cola poli A, que es una señalización en el
extremo 3’ de la cadena, que impide larápida degradación de este mismo en el
citosol. Además de la señalización adecuada del ARNm, es necesario que también
se produzcan las sub- unidades ribosomales y los ARNt adecuados, para que el
proceso de traducción en citoplasma sea adecuado. La salida del núcleo del ARNm
se da por el complejo del poro nuclear, por transporte activo, donde hay unas
exportinas que lo llevan desde el núcleo al...