Taller Sobre El Origen De La Vida

Biología. Quinto año
Prof: Yelitza Hernández

Taller ( 10%)
Nombre del alumno: _________________________________

Nº de lista: _____________. Sección: ____________
Rasgos Evaluados
Ítems | Puntaje | Calificación |
Comportamiento adecuado | 0,5 | |
Presentación personal | 0,5 | |
Puntualidad | 0,5 | |
Organización |0,5 | |

Instrucciones: Lea cuidadosamente cada una de las siguientes preguntas. Debe responda en Word y fuente arial 12 en forma amplia. Incluya dibujos, tablas o gráficas cuando así lo considere necesario. Debe citarse la bibliografía consultada. Las dos primeras preguntas tienen un valor de 5 puntos, la última vale 10 para un total de 20.

1. Los estudios de Palade y sus colegas usandomarcación radioactiva en aminoácidos y autoradiografía para visualizar la localización de las proteínas marcadas es un ejemplo clásico de lo que funciona correctamente en un sistema biológico. Estos experimentos fueron realizados con células acinares del páncreas. Por otro lado, las células HeLa son una línea celular clásica que se originaron de un carcinoma cervical. Cuando el mismo experimentoes aplicado a las células HeLa, los protocolos experimentales son un sonoro fracaso en el seguimiento de la secreción proteica. Explique.

2. Comparados con los filamentos de actina, los filamentos intermedios son relativamente estables. Sin embargo las células son capaces de inducir el desensamblado de los filamentos intermedios cuando así lo requiere. Cómo se realiza este proceso y por quées necesario en algunos casos.

3. En el siguiente artículo resaltan los avances de las tecnologías en cuanto a la utilización y síntesis de las proteínas señala como esto guarda relación con la evolución del ser humano. Es importante que traduzca los términos que necesite para responder el planteamiento

By Amy Maxmen

Proteins Adorned Cracking the secrets of posttranslationalmodifications© Shunyu Fan / Istockphoto.com (inside protein molecule)Cells do what proteins tell them to do. But sequencing DNA or running microarrays won’t reveal a protein’s mandate. During and after translation, enzymes, lipids, proteins, and sugars decorate the amino acids of the newly synthesized protein. As a result of these alterations, proteins encoded by the same genetic sequence often diverge infunction. Researchers have begun to get the lay of the land in terms of what types of modifications occur, and, broadly, their effects. For example, enzymes are activated or deactivated when a phosphate group latches onto an amino acid (phosphorylation). Metabolism can change when an acetyl group attaches to lysine in a mitochondrial protein (acetylation). The addition of a methyl group to histonepeptides (methylation) regulates gene expression. And when SUMO (small ubiquitin-like modifier) proteins attach to other proteins (SUMOylation), they affect cellular processes ranging from apoptosis to neurodegeneration. Related ArticlesmRNA Affects Protein Fate Mapping Methylation Fired Up But there’s still scant knowledge of which peptides are modified and where, how modifications arise, and theeffects they have on cells. Mass spectrometry analyses can assess simple modifications like phosphorylation ever more efficiently and accurately, but readily picking up the scent of modifiers like the SUMO proteins is technically challenging. Studies of modified-protein function are in their infancy, but new techniques to synthesize these molecules will pave the way by helping researchers teaseout their effects, one modification at a time. The Scientist surveyed researchers about innovative approaches they’ve devised to answer stubborn questions about posttranslational modifications. Here’s what they said. Engineering Glycosylation CampylobacterDe Wood, Pooley, USDA, Agricultural Research Service, EMUScientist
Markus Aebi, Professor of Mycology, Eidgenössische Technische Hochschle...