CATALISIS ENZIMÁTICA
Páginas: 6 (1390 palabras)
Publicado: 29 de enero de 2016
CATALISIS ENZIMÁTICA
La mayoría de las reacciones que ocurren en los organismos vivos están catalizadas por moléculas denominadas enzimas. La mayoría de las enzimas son proteínas. (Algunas moléculas de ARN también actúan como enzimas denominadas ribo enzimas.) Una enzima es específica en su acción ya que:
-Muchas enzimas catalizan sólo la conversión de un determinado reactivo en un producto (yla reacción inversa)
-Otras enzimas catalizan sólo ciertas clases de reacciones (por ejemplo, la hidrólisis de ésteres). Las enzimas hacen aumentar muy considerablemente las velocidades de reacción, y en su ausencia, la mayoría de las reacciones bioquímicas tienen lugar con velocidades despreciables. La molécula sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato. El sustrato se enlaza a un centroactivo de la enzima y forma un complejo enzima-sustrato; mientras está enlazado a la enzima, el sustrato se transforma en producto, momento en el cual se libera de la enzima.
Figura 1
Esquema de catálisis enzimática
Algunos venenos fisiológicos actúan enlazándose al centro activo de la enzima, bloqueando (o inhibiendo) la acción de la enzima. La estructura de un inhibidor puede parecerse a laestructura del sustrato de la enzima. El cianuro actúa bloqueando la enzima citocromo oxidasa. Existen muchos esquemas posibles para la catálisis enzimática, pero consideraremos sólo el mecanismo más simple, que es:
En donde:
E -----es la enzima libre
S------- el sustrato
ES------- el complejo enzima-sustrato
P--------- es el producto
La reacción global es S→P. La enzima se consume en la etapa 1y se regenera en la etapa 2. En la mayoría de los estudios experimentales sobre cinética enzimática, la concentración de la enzima es mucho menor que la concentración del sustrato: [E] « [S]. Por tanto, la concentración del intermedio ES es mucho más pequeña que la de S, y puede aplicarse la aproximación del estado estacionario para ES:
(1)
Si [E]o es la concentración inicial de enzima,entonces [E] o = [E] + [ES]. Puesto que la concentración de enzima [E) durante la reacción generalmente no es conocida, mientras que [E]o sí se conoce, sustituimos [E] por [E]o - [ES]:
La velocidad de reacción es r = -d[S]/dl, y da
Puesto que la concentración del intermedio ES es muy pequeña, tenemos que -d[S]/dl = d[P]/dr. Sustituyendo (2) en (3) se obtiene:
En general, lareacción se sigue únicamente en los comienzos, determinándose la velocidad inicial. Haciendo [P] igual a O y [S] igual a [S]0, obtenemos la velocidad inicial ro como:
Donde la constante de Michaelis Km se define como KM = (k-1 + k2)/k1. El inverso de (5) es
La Ecuación (5) es la ecuación de Michaelis-Menten y la (6) la de Lineweaver-Burk. Se mide ro para varios valores de [S]o con [E]oconstante. A partir de la pendiente y la ordenada en el origen de la representación de l/ro frente a 1/ [S]o, se obtienen las constantes k2 y KM' puesto que [E]o es conocida. Estrictamente hablando, ro no es la velocidad a t = O, puesto que existe un corto período de inducción antes de que las condiciones de estado estacionario se cumplan. Sin embargo, el período de inducción es generalmentedemasiado corto para ser detectado.
Las reacciones enzimáticas son bastante rápidas, pero pueden ser estudiadas usando métodos «clásicos», manteniendo [E] y [S] muy bajos. Valores típicos son [E] = 10-9 mol dm-3 y [S] = 10-5 mol dm-3 El cociente [S]/[E] debe ser grande para garantizar las condiciones de estado estacionario. Los métodos modernos para estudiar reacciones rápidas (por ejemplo, flujo rápido,relajación) suministran más información que los métodos clásicos, debido a que las constantes cinéticas pueden determinarse para las etapas individuales, en mecanismos que contengan varias etapas. (Levine, 1999)
Casos de catálisis enzimática
Caso 1: [C]0 << [S]0
El caso más común en catálisis, hay presente mucho más substrato en comparación al catalizador. En este límite [C]0 se puede...
La mayoría de las reacciones que ocurren en los organismos vivos están catalizadas por moléculas denominadas enzimas. La mayoría de las enzimas son proteínas. (Algunas moléculas de ARN también actúan como enzimas denominadas ribo enzimas.) Una enzima es específica en su acción ya que:
-Muchas enzimas catalizan sólo la conversión de un determinado reactivo en un producto (yla reacción inversa)
-Otras enzimas catalizan sólo ciertas clases de reacciones (por ejemplo, la hidrólisis de ésteres). Las enzimas hacen aumentar muy considerablemente las velocidades de reacción, y en su ausencia, la mayoría de las reacciones bioquímicas tienen lugar con velocidades despreciables. La molécula sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato. El sustrato se enlaza a un centroactivo de la enzima y forma un complejo enzima-sustrato; mientras está enlazado a la enzima, el sustrato se transforma en producto, momento en el cual se libera de la enzima.
Figura 1
Esquema de catálisis enzimática
Algunos venenos fisiológicos actúan enlazándose al centro activo de la enzima, bloqueando (o inhibiendo) la acción de la enzima. La estructura de un inhibidor puede parecerse a laestructura del sustrato de la enzima. El cianuro actúa bloqueando la enzima citocromo oxidasa. Existen muchos esquemas posibles para la catálisis enzimática, pero consideraremos sólo el mecanismo más simple, que es:
En donde:
E -----es la enzima libre
S------- el sustrato
ES------- el complejo enzima-sustrato
P--------- es el producto
La reacción global es S→P. La enzima se consume en la etapa 1y se regenera en la etapa 2. En la mayoría de los estudios experimentales sobre cinética enzimática, la concentración de la enzima es mucho menor que la concentración del sustrato: [E] « [S]. Por tanto, la concentración del intermedio ES es mucho más pequeña que la de S, y puede aplicarse la aproximación del estado estacionario para ES:
(1)
Si [E]o es la concentración inicial de enzima,entonces [E] o = [E] + [ES]. Puesto que la concentración de enzima [E) durante la reacción generalmente no es conocida, mientras que [E]o sí se conoce, sustituimos [E] por [E]o - [ES]:
La velocidad de reacción es r = -d[S]/dl, y da
Puesto que la concentración del intermedio ES es muy pequeña, tenemos que -d[S]/dl = d[P]/dr. Sustituyendo (2) en (3) se obtiene:
En general, lareacción se sigue únicamente en los comienzos, determinándose la velocidad inicial. Haciendo [P] igual a O y [S] igual a [S]0, obtenemos la velocidad inicial ro como:
Donde la constante de Michaelis Km se define como KM = (k-1 + k2)/k1. El inverso de (5) es
La Ecuación (5) es la ecuación de Michaelis-Menten y la (6) la de Lineweaver-Burk. Se mide ro para varios valores de [S]o con [E]oconstante. A partir de la pendiente y la ordenada en el origen de la representación de l/ro frente a 1/ [S]o, se obtienen las constantes k2 y KM' puesto que [E]o es conocida. Estrictamente hablando, ro no es la velocidad a t = O, puesto que existe un corto período de inducción antes de que las condiciones de estado estacionario se cumplan. Sin embargo, el período de inducción es generalmentedemasiado corto para ser detectado.
Las reacciones enzimáticas son bastante rápidas, pero pueden ser estudiadas usando métodos «clásicos», manteniendo [E] y [S] muy bajos. Valores típicos son [E] = 10-9 mol dm-3 y [S] = 10-5 mol dm-3 El cociente [S]/[E] debe ser grande para garantizar las condiciones de estado estacionario. Los métodos modernos para estudiar reacciones rápidas (por ejemplo, flujo rápido,relajación) suministran más información que los métodos clásicos, debido a que las constantes cinéticas pueden determinarse para las etapas individuales, en mecanismos que contengan varias etapas. (Levine, 1999)
Casos de catálisis enzimática
Caso 1: [C]0 << [S]0
El caso más común en catálisis, hay presente mucho más substrato en comparación al catalizador. En este límite [C]0 se puede...
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