catalisis enzimatica
INTRODUCCIÓN
Sin enzimas no sería posible la vida como la conocemos. Además de acelerar la velocidad a la cual se llevan a cabo procesos fisiológicos, las enzimas tienen gran importancia en la industria química y en otros tipos de industria, en los cuales se requiere el uso de catalizadores especiales para aprovechar óptimamente sus materias primas, acelerar sus procesos de producción,minimizar desperdicios y disminuir el daño del medio ambiente. Sin embargo, las enzimas se encuentran limitadas tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y a altas temperaturas. Es por esto, que las enzimas se han convertido en un área de investigación muy atractiva en donde se busca crear enzimas con nuevas propiedades. Estosesfuerzos han comenzado a tener éxito, obteniendo algunas enzimas que pueden catalizar reacciones no existentes en la naturaleza.
OBJETIVOS
Identificar la importancia de la función que desempeñan las enzimas como catalizadores biológicos.
Reconocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de enzima y de la concentración de sustrato.
Definir la inhibiciónreversible y la irreversible.
Profundizar sobre las aplicaciones de la actividad enzimática a lo largo de la historia.
INVESTIGACIÓN DE LAS ENZIMAS
Gran parte de la historia de la Bioquímica ocurre pareja a la historia de la investigación de las enzimas. Algunos hitos importantes:
La existencia de catalizadores biológicos fue descrita por primera vez a comienzos del XIX en estudiosacerca de la digestión de la carne por secreciones del estomago y la conversión del almidón de azúcar por la saliva.
En 1835, la primera teoría general sobre la catálisis química publicada por J.J Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy conocemos como una enzima: la diastasa de la malta, señalando que la hidrólisis del almidón se catalizaba más eficazmente por ésta que por el acido sulfúrico.En 1860, Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual las enzimas fueron llamados inicialmente “fermentos”. Pasteur supuso que dichos catalizadores se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las células de la levadura por lo que no podían actuar fuera de estas.
En 1877,se utiliza por primera vez la denominación “enzima”
En 1897, E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que estos pueden actuar independientemente de la estructura celular. Este hecho permitió estudiar “in vitro” la actividad y propiedades de las enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composición.
Entre1926, J.B. Sumner aisló una enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostró que los cristales estaban formados por proteínas.
Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversas enzimas quedando establecidas de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biológicos. Desde entonces se han identificado varias miles de enzimas diferentes, habiéndose aisladomuchas de ellas en forma cristalina.
En el mismo periodo, J.B.S. Haldane expuso la idea de que las enzimas establecen interacciones débiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar así su transformación; esta idea resultó fundamental para el moderno conocimiento de la acción enzimática.
En 1981 se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis, hecho esteque obligo a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los biocatalizadores.
En la actualidad se considera que las enzimas son proteínas, y como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de biomoléculas. Los pesos moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan desde unos 12.000 daltons hasta más de un millón.
En muchos casos, las cadenas...
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