Catalisis enzimatica

BIOQUÍMICA
08/10/13
1. Características de la catálisis enzimática
Enzima: proteína que interacciona con un sustrato, crea un complejo y rinde producto unidireccionalmente. Es específico para el sustrato. Depende de la concentración. Muchas trabajan en el equilibrio químico cuando energéticamente son muy parecidos el producto y el sustrato. Sin embargo cuando hay mucha diferencia de energíasólo se puede llevar a cabo en una dirección la reacción.
V=Vmax
Km=Vmax/2
Isoenzimas: Muchas tienen mucha afinidad por la glucosa y se inhiben por la acción de la enzima.
Glucoquinasa (excepción): no se inhibe por el producto. Cuanta más glucosa haya, más produce, almacenándola en forma de glucógeno en el hígado. Tiene un Km de un orden de magnitud por encima de las otras exoquinasas. Laproducción está regulada por la insulina.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
Modelo de llave/cerradura. La encima=cerradura, sustrato=llave. No es así debido a la elasticidad de las proteínas.
Modelo ajuste inducido. Al principio tiene poca afinidad, después hay un fuerte aumento conforme aumenta la interacción. Cambio conformacional.
a) Unión uniforme: La misma interacción entre el sustrato y la enzima y elsustrato y estado de transición. La aceleración depende del tipo de unión.
b) Unión diferencial: Alta interacción, es una catálisis óptima para enzimas que funcionan a saturación de sustrato.
Las enzimas hacen que con menor aporte energético se lleve a cabo la reacción, es decir, influyen solo en la velocidad.

Mecanismos de interacción: electrostáticos, ácido/base, fuerza débil, apolar,transferencia de carga, unión secuencial, ping-pong, etc.


EFECTO DE LA TEMPERATURA
A más temperatura, mayor será la velocidad hasta un cierto límite formando una curva de campana. Hipotermia: reacciones enzimáticas disminuyen, están deprimidas. Hay una cierta adaptación del organismo a bajas temperaturas.
Gracias a los extremófilos se ha realizado un gran avance en la ciencia. Todas susenzimas están diseñadas para funcionar a esas temperaturas específicas (muy altas). Sirven para amplificar las cadenas de ADN. Se utilizan en el PCR porque no se desnaturalizan con temperaturas muy altas.
Anemia hemolítica.
Mutación en el enzima Glucosa-6-P-Deshidrogenasa conduce a una proteína con estabilidad térmica disminuida. Esta proteína está encargada de mantener la integridad de la membranadel eritrocito.




EFECTO DEL PH
PH óptimo en el que la actividad es máxima. Cuando hay un ejercicio intenso se produce un cambio en el pH, que influye en la actividad de las enzimas, la curva gira hacia la derecha. El pH óptimo depende de la naturaleza de la enzima y de su localización.



METABOLISMO DEL ALCOHOL

La alcohol deshidrogenasa es una enzima inducible, es decir, si sebebe constantemente, habrá más enzimas, si no se bebe, el día que se beba no se tendrá esa enzima y se producirá una intoxicación. Esto cambia el colágeno de la matriz extracelular del hígado y es sustituido por otro tipo, produciendo cirrosis.
10/10/13
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Reversibles. Su acción no perdura en el tiempo porque no varía covalentemente la enzima.
a) Competitivos. Son análogosal sustrato pero no son capaces de rendir producto. Compiten con el sustrato. Si se aumenta la concentración del sustrato se disminuye la inhibición. Son:
Sulfamidas.
Etanol.

b) No competitivos. Se unen a un sitio de la enzima diferente al centro activo. La inhibición no varía al aumentar la concentración de sustrato.

c) Acompetitivos. Combinación de reacciones que impide que elsustrato accede a la enzima.

Irreversibles porque se unen covalentemente al centro activo. También pueden desactivarla. Mecanismo cinético. Modifican la velocidad máxima de la enzima.

a) Reactivos específicos de grupo. OH, SH…
DIFP: Se une al grupo hidroxilo de la serina del centro activo de algunas enzimas. Acetilcolinesterasa. Insecticidas.
Yodoacetamina. Se unen al grupo SH del centro...