Amilasa y lipasa

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Facultad: Ciencias de la salud

LICENCIATURA:
Médico Cirujano

NOMBRE DEL TRABAJO:
“Amilasa y Lipasa”

MATERIA:
L. de Bioquímica y Biología Molecular

ALUMNAS:
* Rosa Laura Martínez Briones
* Sandra Luz Peña Xochitemol
* Olga Margarita Rodríguez Zepeda
* Virginia Pérez Hernández
* Marlen Ivoon Hernández Xochitiotzi


GRADO Y GRUPO:
1RO “E”

PROFESORA:
QFB.Cristina Montalvo Melo

TURNO:
Vespertino

INTRODUCCIÓN:
AMILASA

La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflamaaumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.
Las amilasas son enzimas que degradan moléculas hidrocarbonadas complejas en componentes más pequeños. La amilasa es producida por el páncreas exocrino y las glándulas salivales para ayudara digerir el almidón. También se ha detectado la presencia de amilasa en hígado, trompas de Falopio, músculo estriado, tejido adiposo, y leche humana. La determinación del nivel de amilasa sérica se utiliza fundamentalmente para hacer el diagnóstico de pancreatitis aguda. En este caso se observa casi siempre un aumento en las primeras doce horas, alcanzándose el máximo después de veinte atreinta horas de producido el ataque. El aumento de la amilasa urinaria esta retardado unas seis a diez horas frente a la amilasa sérica. La amilasa sérica también esta aumentada en: afecciones que producen bloqueo de la secreción salival como parotiditis y paperas, úlcera péptica perforada, obstrucción intestinal, pancreatitis crónica, carcinoma de cabeza de páncreas, colecistitis y apendicitis.Clasificación
α-Amilasa
(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
Las α-amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en maltotriosa y maltosa desde la amilosa o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina. Dado quepuede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0.[1]
En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amylasas. Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias. Pero esto es a tempertura ambiente

Β-Amilasa
(Nombres alternativos:1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)

Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de lafruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.

γ-Amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa;aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo...
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