Amino cidos y prots 2

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

•Constituyentes esenciales de las proteínas.
•Las proteínas son polimeros deshidratados de aa.
•Fueron descubiertos desde 1806 hasta 1938.
•Su nombre deriva de su procedencia.
•Existen 20 aa estándar identificados.
• Todos son α-aminoácidos.
•Ellos difieren en sus cadenas laterales.
•Excepto por la glicina, en todos los aa el carbono
alfa está unido a cuatro gruposdiferentes.

Dos métodos para identificar a cada uno de los carbono

Los aa conservan una estructura tetrahédrica y los átomos de 
carbono α son el centro quiral.

Aminoácidos no estándares en proteínas

En pro-trombina, una
proteína en sangre y
en proteínas que unen
calcio.
Derivado de la prolina

Derivado de la lisina

4 lisinas

Elastina (prot. fibrosa)

Constituyente de lamiosina

Contiene selenio en lugar de “S”
de la cisteína. Rara.

Aminoácidos no estándares no encontrados en proteínas

Son intermediarios en la biosíntesis de arginina y el
ciclo de urea

•Zwiterión: cuando un aa es disuelto en el agua y existe 
como un ión dipolar.
•Este puede actuar como base o como ácido, por lo que 
se dice que tiene una naturaleza amfotérica.•Estos son frecuentemente llamados amfolitos.
•El switerión tiene una carga neta de 0

Curva de titulación de 
glicina 0.1 M a 25°C

El pH característico en el 
cual la carga neta es cero, es
llamado punto isoelectrico.
pI=1/2(pK1 + pK2)

Reacción de 
condensación

Tres aa: tripéptido
Cuatro aa: tetrapéptido
Pocos aa: oligopéptido
Muchos aa: polipéptido (PM debajo de 10,000 Da) SER    ­     GLY     ­     TYR     ­    ALA    ­     LEU

PENTAPÉPTIDO
La unión peptídica tiene un t1/2= 7 años bajo muchas condiciones intracelulares
(por su alta energía de activación)

α

• El pKa para el grupo –NH3+ 
y –COO­ son diferentes cuando
es un péptido.
• El pI será diferente también.

α

Todas las uniones peptídicas en las proteínas se encuentran en configuración trans

Conformación no favorecida en las proteínas

PÉPTIDOS BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS
1.•

3.
4.
5.
6.
7.

L­aspartil­L­fenil­alanil metil ester 
(“nutrasweet”): 2 residuos de aa
Hormonas de vertebrados: pequeños péptidos 
que ejercen sus efectos a bajas concentraciones.
­ Oxitocina (9 res.): secretada en la glándula 
pituitaria. Estimula contracciones uterinas.
­ Bradiquinina (9 res.): inhibe inflamación en 
los tejidos.
­ Factor liberador de tirotropina (3 res.): se formaen el hipotalamo y estimula la liberación de otras 
hormonas a partir de la glándula pituitaria.
Venenos de hongos: amanitina
Antibióticos
Insulina: 2 cadenas de polipéptidos
Glucágon (29 res.): Opuesta a la acción de la insulina
Corticotropina (39 res): hormona de la glándula anterior pituitaria que estimula la 
corteza adrenal.

MULTISUBUNIDADES: Tienen dos o más polipéptidos      asociados no covalentemente.

PROTEÍNAS

OLIGOMÉRICAS: Proteínas con al menos dos cadenas
              polipeptídicas individuales idénticas.
PROTOMEROS: proteínas con unidades idénticas de una
          o más cadenas polipeptídicas.

• Hemoglobina: 2 cadenas    , 2 cadenas β (unidas no covalentemente)
α
ó tetrámero de 4 cadenas polipeptídicas
ó dímero de protómeros αβ.• Insulina: cadenas de 2 polipéptidos (unidas por enlaces S­S)
polipéptidos llamados “cadenas”.

PM de 20 aa: 138 (aa pequeños abundan)
PM promedio: 128
    Num. de res. de una proteína= PM/110
PM H2O= 18         128­18= 110

Los 20 aa. casi nunca se presentan en
iguales cantidades en una proteína.

PROTEÍNAS CON COMPONENTES QUÍMICOS ASOCIADOS PERMANENTEMENTE
Clasificados de acuerdo a la naturaleza del grupo prostético.NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

1
Secuencia de aa unidos
covalentemente en una
cadena polipeptídica.

Arreglos estructurales
estables de los res. de
aa. Patrones estructurales.

2

3
Plegamiento tridimensional
de un polipéptido.

Arreglo tridimensional de 
una proteína con dos o más
subunidades polipeptídicas.

4

LA ESTRUCTURA α­HELICE...