Aminoacidos y proteinas

Páginas: 11 (2637 palabras) Publicado: 24 de octubre de 2010
(Para mejor comprensión se sugiere dibujen las estructuras de los aminoácidos conforme revisen el texto)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Para lograr aprender sus estructuras es mejor conocer que es lo que los aminoácidos (a.a.) hacen.
La mejor y útil manera de aprender los a.a. es:
a) Los términos de lo que ellos realmente hacen
a) En que tipos de reacciones participan
b) Cual es supapel dentro de las proteínas

AMONIÁCIDOS ESTANDAR

GLICINA (G):
1.- El -carbono no es un centro quiral debido a que tiene dos H, uno de ellos en su estructura general y el otro forma parte de su cadena lateral R.
2.- Provee poca hidransa estearica.
Las proteínas pueden curvarse o rotar fácilmente donde la glicina forma parte de su estructura.

La glicina también es uno de losprincipales inhibidores de los neurotransmisores en el cerebro. Cuando esta es liberada hacia una neurona esta hiperpolariza la neurona y de aquí que disminuya su actividad.

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS
ÁCIDO ASPÁRTICO (D) Y ÁCIDO GLUTÁMICO (E).
1.- Sus grupos R poseen un ácido carboxilico (carga negativa), característica que le da ser más soluble al agua.
Por lo que se encuentran mayormente en lassuperficies de las proteínas.

El ácido glutámico es un excitador de los neurotransmisores en el cerebro.
Es liberado por una gran cantidad de neuronas y es importante es una región del cerebro la cual influye en la memoria “El hipocampo”
Cuando estos a.a. han perdido un protón en su grupo R, como cuando se encuentran a pH fisiológico ellos toman el nombre de glutamato y aspartato o sea suforma neutra. Sin embargo su uso común es intercambiable.
Una característica interesante de estas moléculas es que el enlace amida puede formarse uniendo el ácido carboxílico del grupo R y un –NH3, (grupo amonia libre). Lo anterior da lugar a otros a.a. Asparagina (N) y Glutamina (Q).
Los a.a. anteriores pueden formarse por reacciones reversas ejem: de glutamina a ácido glutámico y de asparaginaa ácido aspártico.
La asparagina y la glutamina son altamente polares debido a que poseen una cargan parcial positiva. Esto es por que el doble enlace del oxigeno esta fuertemente compartido con el Carbono.
Formación de Cetona y su reemplazo por desaminación
Una reacción muy importante de algunos a.a en el organismo. es la eliminación de amonia (NH3 = NH 2 e -H), del grupo -C. Estos dosgrupos son remplazados por una cetona (C=O).
Esta reacción es característica del ácido aspartico y del ácido glutámico y tiene gran importancia principalmente como:
a) Como el organismo puede aislar el aminoácido de la cadena de carbono y que esta pueda utilizarse como fuente de energía.
b) Como el amonia la cual es toxica para el organismo, pueda ser eliminada.
ALANINA (A) sin cargaEste a.a. no presenta carga en su cadena lateral R siendo este último un grupo acilo (solo H y C)
-La presencia de un gran número de este a.a. en las proteínas le permite ser soluble a lípidos.

Por lo anterior el ácido glutámico, ácido aspártico y alanina pueden ser desaminados y el esqueleto de carbono con la unión del grupo cetona recién formado puede ser utilizado como fuente deenergía.

AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

FENILALANINA (F) (Hidrofóbico )
* a.a. aromático formado por alanina y un anillo de benceno
* Es un a.a. esencial se obtiene de la dieta.
,
TIROSINA (Y)
Como consecuencia de la cercana relación estructural entre la fenilalanina y la tirosina se puede pensar que la tirosina sea sintetizada a partir de la fenilalanina y de hecho es este el caso.
Laenzima felialalnina hidroxilasa, cataliza la reacción donde un grupo hidroxilo (OH) se une a la fenilalanina.
Importancia:
* El anillo aromático permite absorber la luz UV a 280nm, la que es utilizada como una medición indirecta por espectrofotometría para conocer la concentración de proteínas.
* Precursor para la formación de un grupo de neurotransmisores conocidos como catecolaminas...
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