Enzimas

Solo disponible en BuenasTareas
  • Páginas : 28 (6805 palabras )
  • Descarga(s) : 4
  • Publicado : 7 de junio de 2010
Leer documento completo
Vista previa del texto
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
[pic]
|Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del |
|medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá |
|unpH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo. |
|  |

|La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios depH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su |
|actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios |
|del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menoscomplejos para mantener estable el pH intracelular: |
|Los amortiguadores fisiológicos. |

 
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

|En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, lavelocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas |
|por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual|
|la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a ||la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta |
|anularse. |

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA[pic]
|A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones |
|inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama |
|coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan apartir de vitaminas. En la figura de la izquierda podemos observar una molécula de mioglobina (proteína que |
|transporta oxígeno al tejido muscular) y su coenzima (el grupo hemo, representado en color rojo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos |
|covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir,el enzima unida a su grupo prostético, se llama |
|holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: |
|apoenzima + grupo prostético= holoenzima|
| |

 
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
[pic]
|Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro...
tracking img