Estructura Síntesis Y Secreción De La Insulina
Páginas: 6 (1402 palabras)
Publicado: 16 de enero de 2013
La secreción de insulina se asocia a la abundancia energética en la dieta, en particular de hidratos de carbono. Es la principal hormona anabólica responsable del mantenimiento de los límites superiores de la glucemia y de las concentraciones de ácidos grasos libres (AGL).
La insulina consigue su objetivo mediante la estimulación de la captación de glucosa, aumentando los depósitos hepáticos ymusculares de glucógeno y reduciendo la salida de glucosa del hígado, el exceso de carbohidratos que no se puede almacenar como glucógeno se transforma en grasa y se almacena en el tejido adiposo. Así mismo, la insulina potencia la síntesis de proteínas, ejerciendo un efecto directo para que las células absorban mas aminoácidos y los transformen en proteínas e inhíbela degradación de proteínasintracelulares.
Estructura:
La insulina es una hormona proteica pequeña, la humana tiene un peso molecular de 5808, un polipéptido compuesto por dos cadenas de aminoácidos, que en total tienen 51 aminoácidos. La cadena A, tiene 21 aminoácidos, y la cadena B 30 aminoácidos. Ambas cadenas se encuentran unidas entre sí por dos puentes disulfuro ubicados entre los aminoácidos A-7/ B-7, y A-20/B-19. Además la cadena A, tiene también un puente interno de disulfuro entre los aminoácidos A-6/ A-11.
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Síntesis
La síntesis de la insulina, se lleva a cabo en los islotes de Langerhans, del páncreas, concretamente en las células beta.
La insulina se sintetiza en los polirribosomas como preprohormona insulínica, esta preproinsulina tiene un peso molecular aproximado de 11.500.Este precursor pierde enzimáticamente por acción de las enzimas microsomales el péptido señal N-terminal para producir la proinsulina cuando el péptido penetra en el retículo endoplásmico, y se transforma en proinsulina con un peso molecular cercano a 9000, esta proinsulina contiene la secuencia de AA de la insulina mas el péptido C (de conexión) de 31 aminoácidos y cuatro aminoácidos de unión. Casitoda la proinsulina, sigue escindiéndose en el aparato de Golgi a insulina y fragmentos péptidos antes de empaquetarse en los gránulos secretores. No obstante, casi una sexta parte del producto secretado persiste en forma de proinsulina, la cual apenas posee actividad enzimática.
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Secreción
Cuando se estimulan las células liberan el contenido de los gránulos, que sale alexterior de éstas mediante exocitosis.
La mayor parte de la insulina liberada hacia la sangre circula de forma no ligada, teniendo una semivida de 5-8 minutos y siendo rápidamente eliminada de la circulación en unos 10 a 15 minutos. Con la excepción de la parte de la insulina que se une a los receptores de las células efectoras, el resto se degrada por efecto de la enzima insulinasa, sobre todo en elhígado, y en menor medida en los riñones, los músculos y de forma muy ligera en casi todos los demás tejidos.
La entrada de glucosa a las células beta se facilita por el transportador GLUT2, la glucosa se fosforila a G6Ppor la hexoquinasa de baja afinidad denominada glucocinasa, que actúa como un sensor de la glucosa en las células beta, relacionando la velocidad de entrada de la glucosa conla velocidad de fosforilación de la misma, lo que se relaciona con la secreción insulínica. El metabolismo de la G6P por las células beta aumenta el cociente ATP/ADP intracelular y cierra u canal de K+ sensible al ATP. Este cierre, condiciona una despolarización de la membrana, que abre los canales de Ca++ sensibles al voltaje. El aumento de la concentración intracelular de calcio activa laexocitosis mediada por microtúbulos de los gránulos secretores que contienen insulina/proinsulina.
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Control de la secreción de insulina
La glucosa es el principal estimulo para la secreción de insulina, pero los aminoácidos de la sangre y otros factores también desempeñan importantes funciones reguladoras de la secreción de insulina.
Cuando la glucemia en ayunas es normal, de 80 a 90...
La insulina consigue su objetivo mediante la estimulación de la captación de glucosa, aumentando los depósitos hepáticos ymusculares de glucógeno y reduciendo la salida de glucosa del hígado, el exceso de carbohidratos que no se puede almacenar como glucógeno se transforma en grasa y se almacena en el tejido adiposo. Así mismo, la insulina potencia la síntesis de proteínas, ejerciendo un efecto directo para que las células absorban mas aminoácidos y los transformen en proteínas e inhíbela degradación de proteínasintracelulares.
Estructura:
La insulina es una hormona proteica pequeña, la humana tiene un peso molecular de 5808, un polipéptido compuesto por dos cadenas de aminoácidos, que en total tienen 51 aminoácidos. La cadena A, tiene 21 aminoácidos, y la cadena B 30 aminoácidos. Ambas cadenas se encuentran unidas entre sí por dos puentes disulfuro ubicados entre los aminoácidos A-7/ B-7, y A-20/B-19. Además la cadena A, tiene también un puente interno de disulfuro entre los aminoácidos A-6/ A-11.
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Síntesis
La síntesis de la insulina, se lleva a cabo en los islotes de Langerhans, del páncreas, concretamente en las células beta.
La insulina se sintetiza en los polirribosomas como preprohormona insulínica, esta preproinsulina tiene un peso molecular aproximado de 11.500.Este precursor pierde enzimáticamente por acción de las enzimas microsomales el péptido señal N-terminal para producir la proinsulina cuando el péptido penetra en el retículo endoplásmico, y se transforma en proinsulina con un peso molecular cercano a 9000, esta proinsulina contiene la secuencia de AA de la insulina mas el péptido C (de conexión) de 31 aminoácidos y cuatro aminoácidos de unión. Casitoda la proinsulina, sigue escindiéndose en el aparato de Golgi a insulina y fragmentos péptidos antes de empaquetarse en los gránulos secretores. No obstante, casi una sexta parte del producto secretado persiste en forma de proinsulina, la cual apenas posee actividad enzimática.
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Secreción
Cuando se estimulan las células liberan el contenido de los gránulos, que sale alexterior de éstas mediante exocitosis.
La mayor parte de la insulina liberada hacia la sangre circula de forma no ligada, teniendo una semivida de 5-8 minutos y siendo rápidamente eliminada de la circulación en unos 10 a 15 minutos. Con la excepción de la parte de la insulina que se une a los receptores de las células efectoras, el resto se degrada por efecto de la enzima insulinasa, sobre todo en elhígado, y en menor medida en los riñones, los músculos y de forma muy ligera en casi todos los demás tejidos.
La entrada de glucosa a las células beta se facilita por el transportador GLUT2, la glucosa se fosforila a G6Ppor la hexoquinasa de baja afinidad denominada glucocinasa, que actúa como un sensor de la glucosa en las células beta, relacionando la velocidad de entrada de la glucosa conla velocidad de fosforilación de la misma, lo que se relaciona con la secreción insulínica. El metabolismo de la G6P por las células beta aumenta el cociente ATP/ADP intracelular y cierra u canal de K+ sensible al ATP. Este cierre, condiciona una despolarización de la membrana, que abre los canales de Ca++ sensibles al voltaje. El aumento de la concentración intracelular de calcio activa laexocitosis mediada por microtúbulos de los gránulos secretores que contienen insulina/proinsulina.
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Control de la secreción de insulina
La glucosa es el principal estimulo para la secreción de insulina, pero los aminoácidos de la sangre y otros factores también desempeñan importantes funciones reguladoras de la secreción de insulina.
Cuando la glucemia en ayunas es normal, de 80 a 90...
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