Informe de proteinas

Páginas: 5 (1051 palabras) Publicado: 13 de junio de 2011
Propiedades químicas de los aminoácidos y proteínas
OBJETIVOS:
* Reconocer los aminoácidos y las proteínas utilizando los reactivos de ninhidrina y de Biuret, respectivamente.
* Realizar con la solución de albumina los ensayos de :
* Prueba de coagulación utilizando varios agentes.
* Prueba de precipitación con cationes.
* Determinar el punto isoeléctrico de la caseína.* Identificar la ´presencia de núcleos aromáticos en las proteínas (reacción xanoproteica).
* Identificar la presencia de triptófano, tirosina y aminoácido azufrados en las proteínas.
OBSERVACIONES

1. Prueba de Ninhidrina
* El tubo con glicina en un principio era morado claro y luego de adicionarle las tres gotas de ninhidrina y calentarlo en el baño maría obtuvimos una coloraciónazul violeta.
* En el tubo que contenía leche al agregarle la ninhidrina y calentarlo observamos una coloración como azulada- violeta.
* Con la albumina diluida se formó dos fases al calentarlo, la parte de arriba era azul y la de abajo como blanca.
Con esta prueba se comprueba la presencia de aminoácidos alfa.

2. Reacción de xantoproteica
* El tubo con glicina no presentoningún cambio notable. Era incoloro.
* La leche al adicionarle el ácido nítrico y calentarlo en el baño maría se obtuvo una coloración amarilla y al adicionarle hidróxido de sodio se obtuvo un precipitado.
* La albumina diluida paso de turbia a tener una coloración amarillosa y posteriormente un precipitado.
El precipitado en estas reacciones se debe al cambio de pH. Probablemente los tuboscon leche y albumina tienen en su radical un anillo, a esto puede deberse su color amarillo, el hidróxido de sodio lo basifica.

3. Prueba de Hopkins-cole
* Con la glicina obtuvimos una coloración transparente
* Con la leche una coloración un poco violeta
* Con la albumina diluida se tornó como blanco.
La leche contiene proteínas con triptófano a esto se debe su reacción.4. Reacción de aminoácidos azufrados
* Después de adicionar el hidróxido de sodio y el acetato de plomo las tres soluciones quedaron turbias pero al calentarlas:
* La glicina no reacciono
* La leche creó dos fases y su coloración era verde
* La albumina se tornó café
Se puede concluir que la leche y la albumina contienen algo de azufre ya que su coloración fue tirando a negruzco.5. Reacción de Erlrich
* Las soluciones en los tubos en un principio eran amarillas y luego de agregar la tirosina cambiaron a rojo y cuando le agregamos el NH4OH se pusieron naranjadas. Los tres tubos dieron prácticamente el mismo color con excepción del de la albumina concentrada que fue un naranjado un poco más claro.

6. Prueba de Biuret
* La glicina no reacciono
* Laleche al agregar el hidróxido de sodio y el reactivo de BIuret se tornó morado
* La albumina dio una coloración morada.
Esta prueba detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces.
La glicina probablemente no contiene uniones pépticas. Estas sustancias se integran con el cobre que contiene el reactivo.

7. Punto isoeléctrico
Al adicionarlegota a gota ácido acético la solución se acidifica.
La proteína se desnaturaliza en un pH ± 4 y 5.
Esto está relacionado con el punto isoeléctrico.

8. Precipitación
Con sulfato de cobre
* La leche tuvo un precipitado azul
* La albumina un precipitado blanco.

Con AgNO3
* En las dos soluciones se obtuvo un precipitado blanco}

9. Desnaturalización de proteínas
* Alcalentar el tubo con la solución acuosa de albumina a 73°C se puso blanco
* Con las 20 gotas de etanol se precipito.
* Con las 5gotas de ácido clorhídrico concentrado se precipitó.
* Con las 5 gotas de hidróxido de sodio no reacciono.
En los tres primeros tubos se pudo observar claramente que las proteínas que contienen esas sustancias se desnaturalizaron.

PREGUNTAS
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