LACTATO DESHIDROGENASA

Lactato Deshidrogenasa LDH
Es una enzima dependiente de NAD+ que seencuentra ampliamente distribuida en tejidos animales, vegetales y en microorganismos.Cataliza la transformación anaerobia de piruvato a lactato según la siguiente reacción:



Tiene un importante papel en el metabolismo de glúcidos, interviniendo en el último paso de la glucolisis anaerobia y en un primer paso hacialagluconeogénesis a partir delactato. Además aporta combustible al ciclo de Krebs en tejidos consumidores de lactatocomo el músculo cardíaco.
Los niveles de deshidrogenasa láctica pueden utilizarse para supervisar el tratamiento de algunos cánceres, que incluyen el cáncer testicular, el sarcoma de Ewing, el linfoma no Hodgkin y algunos tipos de leucemia. Los niveles elevados de deshidrogenasa lácticapueden ser causados por trastornos no cancerosos entre los que se incluyen la insuficiencia cardíaca, hipotiroidismo, anemia y enfermedades del pulmón y el hígado.
Su peso molecular es aproximadamente 140.000 Da y su estructura es la de un tetrámero dispuesto tetraédricamente, en el que la subunidades van unidas por enlaceshidrófobos, puentes de hidrógeno y fuerzas electrostáticas. Existen dostipos distintos desubunidades: M y H, que dan lugar a cinco tipos de isoenzimas distintas (H4, MH3, M2H2,M3H y M4) las cuales se han numerado del 1 al 5 en función de su movilidad electroforética.

Así la LDH-1 (H4) es la que más avanza hacia el ánodo mientras que la LDH-5 (M4) es la demenor movilidad electroforética. Las distintas isoenzimas presentan características cinéticasdiferentes. Suproporción varia según la especie animal, el tejido y el grado de desarrollo delmismo. La isoenzima M4 (típica de músculo) cataliza mejor el paso de piruvato a lactato,mientras que la H4 (típica de corazón) pasa preferentemente de lactato a piruvato,inhibiéndose por este último.
La deshidrogenasa láctica (DHL) afecta la reacción química para la conversión del piruvato y el lactato. Los músculos enejercicio convierten la glucosa en lactato (y los glóbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado en la sangre y finalmente absorbido por el hígado, el cual lo convierte de nuevo en glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los músculos en reposo, los glóbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.
Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Unrango típico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).
La LDH es una enzima citoplasmática aunque se ha descrito una cierta afinidad de lasubunidad M para unirse a las membranas, que es dependiente de la razón NADH/NAD+. Sucentro activo se encuentra en el interior de cada subunidad, siendo específico para L-lactato,y utiliza únicamente NAD+ como coenzima. La unión de la coenzimaprovoca un cambio deconformación diferente según su estado de oxidación, lo que permitirá el acceso del sustrato.
Esta práctica consiste en separar e identificar las distintas isoenzimas de la LDH porelectroforesis.
Por qué se realiza
Es un examen de sangre que mide la cantidad de deshidrogenasa láctica (DHL). Es una proteína que se encuentra en todo el cuerpo. Casi todo tipo de cáncer, asícomo muchas otras enfermedades, pueden causar un nivel elevado de deshidrogenasa láctica. Por consiguiente, este marcador no puede ser utilizado para diagnosticar un tipo particular de cáncer.
El análisis LDH se utiliza, por lo general, para detectar si existen lesiones en el tejido. Estas lesiones pueden ser graves (como en el caso de una lesión traumática) o crónicas (causadas por una afecciónprolongada, como una enfermedad hepática o ciertos tipos de anemia). También puede utilizarse para controlar las afecciones progresivas, como la distrofia muscular y el VIH.
Preparación: Para este análisis, no es necesario realizar ningún tipo de preparación. El día del análisis, será de ayuda que su hijo lleve una camisa de mangas cortas para facilitar la tarea del personal encargado de la...