Medicina

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Guía para el examen de bioquímica básica: Enzimas, examen 2
1.- Definición de enzimas.
Moléculas generalmente proteínas globulares de diversos tamanios que se encargan de catalizar reacciones biológicas al incrementar su energía de activación y energía libre.
Solo una pequeña parte de la enzima (de 3-4 aminoacidos) está en contacto directo con la catálisis a esta porción se le llama sitioactivo. Este se une a las moléculas sobre las cuales actua la enzima llamados sustratos.
Usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen agregando el sufijo "-asa" al nombre del sustrato

2.- Enzimas que no son proteínas.
Son aquellas conocidas como ribozimas, el término deriva de la combinación de las palabras enzima de ácido ribonucleico.
Implicadas en importantes reaccionescelulares; destacan entre ellas el procesamiento o maduración del RNA (Factor de transcripción U6)

3.- Tres ventajas de las enzimas.
Al actuar como catalizadores biológicos:
Aceleran la reacción
Tienen capacidad de regulación de la reacción (viéndose involucrada la retroalimentación mediante uniones a cofactores)
Aumentan la especificidad en la reacción

4.- Clasificación de las enzimas y susfunciones.
Oxidoreducatasas : Intervienen en reacciones de oxido-reducción, que aceptan o ceden los electrones correspondientes, ej. Deshidrogenasa.
Transferasas : Transfieren grupos funcionales a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, ej Quinasas.
Hidrolasas: Intervienen en reacciones de hidrólisis, con la obtención de monómeros apartir de polímeros, Ej. Lipasas
Liasas: Intervienen en reacciones donde se eliminan grupos para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, Ej. Descarboxilasas.
Isomerasas: Intervienen en la isomerización de estructura o de función de una molecula, Ej. Epimerasa (mutasa).
Ligasas: Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento asustancias de alto valor energético (como el ATP). Ej. Sintetasas.

5.- Definición de especificidad.
Es a capacidad de un enzima de discriminar entre dos sustratos o ligandos competitivos. 
Esto indica que existen requerimientos estrictos tanto para el sustrato como para el tipo de unión química sobre el que actuara la enzima; pequeños cambios en cualquiera de ellos bastán para inactivar lareacción.     

6.- Fuerzas que actúan en la unión enzima-sustrato.
Fuerzas de Vanderwaals
Electrostáticas
Puentes de hidrogeno
Hidrófobas

7.- Explica como se lleva a cabo la complementariedad geométrica y electrónica.
Al sitio activo se le podría describir como un surco tridimensional al que se une el sustrato, sin embargo para que esto suceda debe existir complementariedad de cargas o dedensidades de carga, con el sustrato; lo cual depende de los aminoácidos que queden en esa zona así como a la geometría de ambos debido a que la enzima tiene una estructura ciertamente rígida.

8.- A que se le denomina átomo quiral.
Se obtiene cuando un átomo central y otros cuatro átomos o grupos de átomos distintos se unen adoptando una geometría molecular tetraédrica. Esta molécula no poseeun plano ni un centro de simetría y por lo tanto es una molécula “quiral” ( sitios activos asimétricos.

9.- Por que se dice que las enzimas son esteroespecificas
La estéreo-especificidad indica que una enzima acepta sólo un cierto isómero (L ó D)
Si la especificidad es absoluta, la enzima puede actuar sobre un único compuesto dando referencia a la teoría de la herradura (sitio activo) y llave(sustrato).
Mientras que, si es relativa, puede usar como sustrato varios compuestos relacionados.

10.- Explica por que la enzima alcoholdeshidrogenasa catalizaza mas rápidamente la reacción con etanol y no con metanol ni alcohol isopropilico.

11.- Definición y ejemplos de cofactores y coenzimas.
Cofactor: Existen dos clasificaciones de enzimas de acuerdo a su complejidad: Las SIMPLES...
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