Metabolismo del hemo
Páginas: 2 (252 palabras)
Publicado: 7 de septiembre de 2010
METABOLISMO DEL HEMO.
Estructura.
La estructura es cíclica de cuatro anillos, cada uno es un anillo pirrólico y todos se entrelazan mediante puentes de metenilo. Sepueden unir tres tipos de cadena laterales al anillo pirrólico metil, vinil o propionatos.
El hemo es una estructura que contiene un átomo de hierro en el centro de un anillotetrapirrolico de protoporfirina IX.
Funciones:
El átomo de Fe 2+ del centro de la estructura puede sufrir oxidación esto es importante para su función en citocromos yenzimas capacitándole para actuar como transportador de electrones reciclable. En la hemoglobina y mioglobina el Fe 3+ (oxidado) no puede ligar al oxigeno y su función comotransportador de oxigeno esta impedida.
Localización:
Células eritroides de medula osea y hepatocitos.
Zona:
Mitocondria y citosol.
Visón de la vía:
Hay 8reacciones; la primera y las tres últimas tienen lugar en la mitocondria, mientras que el resto se encarga en el citosol.
1- Síntesis de ALA. Enzima: ala sintasa. Estareacción necesita fosfato de piridoxal (PLP) como cofactor, es reversible y limita la velocidad de síntesis del hemo.
2- Formación de porfobiblinogeno (PBG). Enzima:ALA deshidrataza. Los metales pesados como el plomo inhiben esta enzima.
3- Uroporfirinogeno I. Enzima: UROgen I sintetasa. Se condensan cuatro PBG para formar estamolecula inactiva.
4- Formación de uroporfirinogeno III activo. Enzima: UROgen II cosintasa.
5- Primera descarboxilacion. Produce, formación de coproporfirinogenoIII.
6- Segunda descarboxilacion forma protoporfirinogeno IX.
7- Oxidación a protoporfirina IX.
8- La ferroquelatasa incorpora Fe2+ para formar hemo.
Estructura.
La estructura es cíclica de cuatro anillos, cada uno es un anillo pirrólico y todos se entrelazan mediante puentes de metenilo. Sepueden unir tres tipos de cadena laterales al anillo pirrólico metil, vinil o propionatos.
El hemo es una estructura que contiene un átomo de hierro en el centro de un anillotetrapirrolico de protoporfirina IX.
Funciones:
El átomo de Fe 2+ del centro de la estructura puede sufrir oxidación esto es importante para su función en citocromos yenzimas capacitándole para actuar como transportador de electrones reciclable. En la hemoglobina y mioglobina el Fe 3+ (oxidado) no puede ligar al oxigeno y su función comotransportador de oxigeno esta impedida.
Localización:
Células eritroides de medula osea y hepatocitos.
Zona:
Mitocondria y citosol.
Visón de la vía:
Hay 8reacciones; la primera y las tres últimas tienen lugar en la mitocondria, mientras que el resto se encarga en el citosol.
1- Síntesis de ALA. Enzima: ala sintasa. Estareacción necesita fosfato de piridoxal (PLP) como cofactor, es reversible y limita la velocidad de síntesis del hemo.
2- Formación de porfobiblinogeno (PBG). Enzima:ALA deshidrataza. Los metales pesados como el plomo inhiben esta enzima.
3- Uroporfirinogeno I. Enzima: UROgen I sintetasa. Se condensan cuatro PBG para formar estamolecula inactiva.
4- Formación de uroporfirinogeno III activo. Enzima: UROgen II cosintasa.
5- Primera descarboxilacion. Produce, formación de coproporfirinogenoIII.
6- Segunda descarboxilacion forma protoporfirinogeno IX.
7- Oxidación a protoporfirina IX.
8- La ferroquelatasa incorpora Fe2+ para formar hemo.
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