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Páginas: 21 (5220 palabras) Publicado: 20 de agosto de 2012
Coenzima
Cofactor orgánico no proteico.
1.- Coenzimas que participan en transferencia de electrones:
- NAD + / NADH + H+ (nicotin adenin dinucleotido) Niacina
- NADP+ / NADPH + H+ (nicotin adenin dinucleotido sulfato) Niacina
- FAD / FADH2 (flavin adenin dinucleotido) Vit B2 Riboflavina
- FMN / FMNH2 (flavin mononucleotido) Vit B2
- Lip=S-S / Lip= SH SH (ácido lipoico) es Vit B
2.-Coenzimas que participan en la transferencia de grupos, que no sean electrones:
- TPP (pirofosfato de tiamina) Tiamina Vit B1, grupos COOH
- TH4 o TFH (acido tetra fólico) Acido fólico, grupos con un solo átomo de carbono
- (fosfato de piridoxal) es Vit B6, grupos NH3
- (Biotina) es Complejo B, carboxilacion
- (Cobamida) es Vit B12, grupos metilos y COOH
- PAPS (fosfoadenosin - fosfosulfonato)grupos sulfatos
- SAM (sulfuro de adenosin metionina) dona grupos metilo
- CDP (difosfato de citidina) sintesis de lipidos
- ATP (adenosin trifosfato) grupos fosfatos o energia
- H-CoA (coenzima A) Vit B, grupos acetilo o acilo
- (ácido glicoico) grupos acetilo o acilo, y otra
- (vit C) reductor, capta hierro
- (vit A) vista, estabilizador de membrana, es toxica
- (vit D) hormonal,metabolismo del Ca, P, es no esencial
- (vit E) reductor,metabolismo de radicales oncogenes, estabilidad de membrana, previene impotensia en hombre
- (vit K) coagulacion sanguinea
--Vit 2 tipos: hidrosolubles (complejo B y vit C), liposolubles (vit A, D, E, K)

NAD : nicotin-adenin-dinucleótido
NADP nicotin-adenin-dinucleótido fosfato
FAD flavin-adenin-dinculeótido
Peden estar oxidados o reducidos.Se indican así:

Estado oxidado correctamente NAD+, NADP+, FAD, incorrectamente NAD, NADP.
Estado reducido correctamente NADH + H+, NADPH + H+ , FADH2, incorrectamente NADH2, NADPH2,
El NAD y FAD se utilizan en procesos respiratorios, y el NADP en la biosíntesis de moléculas orgánicas.

El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina-adenina (abreviado FAD en su forma oxidada yFADH2 en su forma reducida) es un coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.
Estructura química
El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),[3] unida a un pirofosfato (P-P), éste unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima FMN.Función
El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir comodador de energía y/o poder reductor en el metabolismo . Por ejemplo, el FAD (y también el NAD), se reducen en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).[4]
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de unalcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadasflavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente al enzima mediante un enlace covalente.

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