Aminoácidos

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UNIVERSIDAD DISTRITAL FRANCISCO JOSÉ DE CALDAS
FACULTAD DE CIENCIAS Y EDUCACIÓN
PROYECTO CURRICULAR DE LICENCIATURA EN QUÍMICA
BIOQUÍMICA
SEPARACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA

Ivet Stella Gómez Cáceres
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Jeimmy Peña González

RESUMEN

En esta práctica se realizó una de las técnicas más sencillas para identificaciónde aminoácidos que fue la combinación de la cromatografía en capa fina con la reacción de la ninhidrina con la cual se pueden identificar los aminoácidos por la tinción color morado o magenta que se presenta en ellos.de esta manera, se realizo el respectivo reconocimiento de dichos constituyentes inicialmente en patrones para luego identificarlos en muestras como al coliflor, un edulcorante y unamuestra de plasma de un paciente.

METODOLOGÍA

Fue utilizada la técnica referenciada en GUÍA Nº 9 SEPARACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA
(Ayala A.)

INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos son los precursores moleculares de las proteínas. Son compuestos con grupos amino y carboxilo que tienen las propiedades de estas funciones y otras a causa de su interacción, que sedebilita cuando ambos grupos están más alejados [1 y 2].

La estructura general se representa en la siguiente figura:

Fig. 1 Estructura general de un aminoácido
Donde R representa la variedad de cadenas laterales, que varían en estructura tamaño y carga eléctrica y que influye en la solubilidad en agua de los aminoácidos [3].

Aunque existan más de 300 aminoácidos (todos con diferente R)diferentes en la naturaleza, solo un subconjunto de 20 constituye las unidades monomericas a partir de las cuales se construye el esqueleto básico de las proteínas polipeptídicas. Un código genético de tres letras no repetidas podría incluir más de 20 aminoácidos, pero la redundancia en el código genético universal limita los codones de aminoácidos disponibles a los 20 aminoácidos L-alfa. Porconsiguiente, todas las proteínas contienen diferentes proporciones de estos 20 L-alfa-aminoácidos. Sin embargo, ciertas proteínas contienen, además, aminoácidos L-alfa "poco habituales" originados en algunos de los 20 aminoácidos básicos mediante un procesamiento
Postraslacional (o sea, un proceso que tiene lugar después de la formación de un esqueleto de polipéptidos).

Tabla 1 Abreviatura de losaminoácidos
En el ANEXO 1 [4], se encuentran algunas propiedades de los aminoácidos estándar y sus estructuras. Dentro de las propiedades descritas se encuentra el pKa y el punto isoeléctrico (pI). El primero hace referencia a la medida de la tendencia de un grupo a ceder un protón; el segundo concepto hace referencia a la forma zwitteriónica o iones dipolares, es decir, que el grupo amino estaprotonado (— NH3+) y el grupo carboxílico desprotonodo (—COO-).

Fig. 2 Forma isoelectrica o zwitteriónica de un aminoácido
Este fenómeno se forma en solución a pH neutro y esta dado por una ecuación que involucra los pK de los grupos funcionales involucrados (amino y acido). La ecuación es la siguiente:

Fig. 3 Diagrama para el punto isoeléctrico
Por otra parte, una de las formas declasificar los aminoácidos es a partir de la polaridad dado por los R mencionados anteriormente. Esta información se puede encontrar en el ANEXO 2 [5].

Los 20 aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son α-aminoácidos. Tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (carbono α). Los carbonos adicionales de un grupo R se designan comúnmente β, γ, δ, ε, etc.,empezando con el carbono α. Para la mayoría de las demás moléculas orgánicas, los átomos de carbono se enumeran simplemente a partir de un extremo, dando la máxima prioridad (C-1) al carbono cuyos sustituyentes contengan átomos de mayor numero atómico. Siguiendo esta última convención, el grupo carboxilo de un aminoácido seria el C-1 y el carbono α seria C-2 [3].

En las proteínas, los residuos...
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