Estudiante
Páginas: 3 (504 palabras)
Publicado: 10 de marzo de 2013
EL RECEPTOR INSULÍNICO
Es una glicoproteina transmembrana compleja consistente en 4 subunidades:
*dos subunidades a del lado extracelular
*dos subunidades b poseen un dominioextracelular, un dominio transmembrana y un dominio intracelular.
Las 4 subunidades derivan de un pro-receptor único codificado por un gen localizado en el cromosoma 19.
Las dos subunidades a estánunidas entre sí por un puente disulfuro. Además, cada una de las subunidades a está unida a una subunidad b por un puente disulfuro formando un heterotetrámero. Cuando se activa por la insulina, laparte intracelular de una de las subunidades b actúa como tirosina-protein kinasa específica.
Ambos tipos de subunidades son glicoproteínas cuya parte de carbohidrato juega un importante papel, yaque la eliminación de galactosa y ácido siálico reduce su afinidad hacia la insulina.La insulina se une a la porción N-terminal de la subunidad a y al hacerlo ocasiona un cambio conformacional de lasubunidad b, cambio que estimula la actividad la actividad kinasa del receptor.
La unión de la insulina a las subunidades a del receptor provoca un cambio conformacional de las subunidades beta,lo que induce la autofosforilización en 6 residuos de tirosina. La fosforilización de la subunidad beta induce la fosforilización de la proteína IRS-1 (insulin receptor substrate 1). Estafosforilización induce la unión covalente de la IRS-1 con otras nuevas proteínas específicas que tienen en común un dominio-SH2. Esta proteínas son:
fosfatitidilinositol 3-kinasa (PI3-kinasa)fosfotirosina fosfatasa (SHPTP2)
GRB-2
Otras proteínas SH2
A través de un mecanismo, todavía no bien dilucidado, la PI3-Kinasa activa una proteína de membrana, la proteína transportadora de laglucosa [GLU] que toma la glucosa del medio extracelular y la transporta al interior de la célula.
La GRB-2 no tiene una actividad enzimática intrínseca, pero une la IRP-1 con la vía metabólica de...
Es una glicoproteina transmembrana compleja consistente en 4 subunidades:
*dos subunidades a del lado extracelular
*dos subunidades b poseen un dominioextracelular, un dominio transmembrana y un dominio intracelular.
Las 4 subunidades derivan de un pro-receptor único codificado por un gen localizado en el cromosoma 19.
Las dos subunidades a estánunidas entre sí por un puente disulfuro. Además, cada una de las subunidades a está unida a una subunidad b por un puente disulfuro formando un heterotetrámero. Cuando se activa por la insulina, laparte intracelular de una de las subunidades b actúa como tirosina-protein kinasa específica.
Ambos tipos de subunidades son glicoproteínas cuya parte de carbohidrato juega un importante papel, yaque la eliminación de galactosa y ácido siálico reduce su afinidad hacia la insulina.La insulina se une a la porción N-terminal de la subunidad a y al hacerlo ocasiona un cambio conformacional de lasubunidad b, cambio que estimula la actividad la actividad kinasa del receptor.
La unión de la insulina a las subunidades a del receptor provoca un cambio conformacional de las subunidades beta,lo que induce la autofosforilización en 6 residuos de tirosina. La fosforilización de la subunidad beta induce la fosforilización de la proteína IRS-1 (insulin receptor substrate 1). Estafosforilización induce la unión covalente de la IRS-1 con otras nuevas proteínas específicas que tienen en común un dominio-SH2. Esta proteínas son:
fosfatitidilinositol 3-kinasa (PI3-kinasa)fosfotirosina fosfatasa (SHPTP2)
GRB-2
Otras proteínas SH2
A través de un mecanismo, todavía no bien dilucidado, la PI3-Kinasa activa una proteína de membrana, la proteína transportadora de laglucosa [GLU] que toma la glucosa del medio extracelular y la transporta al interior de la célula.
La GRB-2 no tiene una actividad enzimática intrínseca, pero une la IRP-1 con la vía metabólica de...
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