Las enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos son designadas como proteasas

Las enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos son designadas como proteasas, proteinasas, peptidasas o enzimas proteolíticas .
En Las peptidasas cisteínicas la enzima y el sustratoforman un complejo covalente debido a que el nucleófilo es parte de un aminoácido. El dador de protones en todas las peptidasas cisteínicas identificadas es un residuo de histidina (aligual que en la mayoría de las peptidasas serínicas) y el nucleófilo es el grupo sulfidrilo de un residuo de cisteína (Barrett et al., 1998). Es decir son proteínas constituidas poraminoácidos que se encuentran enrollados endos partes separadas por un puente que tiene un lugar activo con un grupo tiol (SH) libre.

Son peptidasas cisteínicas la papaína, laquimopapaína, la bromelina, la cruzipaína, las caspasas, las catepsinas lisosomales de mamíferos, las calpaínas citosólicas y varias endopeptidasas virales.
Este tipo de enzimas manifiestansu actividad a pH variable según el tipo de enzima y de sustrato. Así, las ubicadas en los lisosomas actúan generalmente a pH ácido, en tanto que la papaína tiene actividad en un ampliorango de pH y las calpaínas son activas a pH superiores a 7,5 (López, 1995).
Dado que el mecanismo catalítico de estas enzimas utiliza a la cisteína como donor de protones, se puedenactivar con tioles de bajo peso molecular como la cisteína (Storey & Wagner, 1986) tioglicolato, ditiotreitol, 2-mercaptoetanol
Es una


Las peptidasas cisteínicas del grupo de lapapaína y la calpaína son susceptibles a la rápida, específica e irreversible inactivación por parte de un compuesto de su cadena (compuesto E-64(L-transepoxisuccinil-leucilamida-(4-guanidino)-butano). Una característica importante de este compuesto y otros inhibidores epóxidos es que no reaccionan con tioles de bajo peso molecular, como cisteína y ditiotreitol.