Propiedades quimicas de las proteinas
Páginas: 4 (935 palabras)
Publicado: 25 de diciembre de 2010
Propiedades químicas de las proteínas
Resumen
En esta práctica se realizaron tres reacciones de coloración con cuatro diferentes proteínas la peptona, la caseína, la gelatina yalbúmina, además de un aminoácido, la glicina, para comparar. Se hizo la prueba de Biuret para determinar más de dos enlaces peptídicos. Se hizo la prueba de Molish que determina la presencia decarbohidratos reductores y de esa manera identificar glucoproteínas si es que alguna lo era. También se realizó la prueba Xantoprotéica que determina la presencia de aminoácidos aromáticos.
Ademásse realizaron tres reacciones de precipitación. Una de éstas se realizó con un ácido orgánico débil, el ácido tricloroacético. Las otras dos reacciones de precipitación con ácidos fuertes serealizaron una con ácido nítrico y la otra con ácido clorhídrico, que dieron los mismos resultados.
Observaciones y Resultados
El color rojo de los tubos de las proteínas para la prueba deBiuret indicó pruebas positivas. El color entre los diferentes tubos variaba de intensidad. Para la prueba de Molish, el anillo violeta en la interfase indicaba una prueba positiva. El color y laintensidad del mismo varió entre las proteínas que dieron positivo. En la prueba Xantoprotéica el color anaranjado en los tubos de las proteínas indicaba la presencia de anillos bencénicos enaminoácidos.
Discusión de Resultados
La prueba de Biuret sirve para identificar cadenas polipeptídicas de más de tres residuos de aminoácidos. El cobre del reactivo de Biuret interacciona conlos electrones libres de los átomos de nitrógeno de los aminoácidos dando un compuesto de color característico. De las proteínas usadas, todas reaccionaron positivamente dando un color rojo. Sinembargo, la peptona aunque sí cambio de color no fue tan drástico como en las otras. Esto puede deberse a que como no eran pruebas cuantitativas, sino cualitativas, no se midieron las cantidades...
Resumen
En esta práctica se realizaron tres reacciones de coloración con cuatro diferentes proteínas la peptona, la caseína, la gelatina yalbúmina, además de un aminoácido, la glicina, para comparar. Se hizo la prueba de Biuret para determinar más de dos enlaces peptídicos. Se hizo la prueba de Molish que determina la presencia decarbohidratos reductores y de esa manera identificar glucoproteínas si es que alguna lo era. También se realizó la prueba Xantoprotéica que determina la presencia de aminoácidos aromáticos.
Ademásse realizaron tres reacciones de precipitación. Una de éstas se realizó con un ácido orgánico débil, el ácido tricloroacético. Las otras dos reacciones de precipitación con ácidos fuertes serealizaron una con ácido nítrico y la otra con ácido clorhídrico, que dieron los mismos resultados.
Observaciones y Resultados
El color rojo de los tubos de las proteínas para la prueba deBiuret indicó pruebas positivas. El color entre los diferentes tubos variaba de intensidad. Para la prueba de Molish, el anillo violeta en la interfase indicaba una prueba positiva. El color y laintensidad del mismo varió entre las proteínas que dieron positivo. En la prueba Xantoprotéica el color anaranjado en los tubos de las proteínas indicaba la presencia de anillos bencénicos enaminoácidos.
Discusión de Resultados
La prueba de Biuret sirve para identificar cadenas polipeptídicas de más de tres residuos de aminoácidos. El cobre del reactivo de Biuret interacciona conlos electrones libres de los átomos de nitrógeno de los aminoácidos dando un compuesto de color característico. De las proteínas usadas, todas reaccionaron positivamente dando un color rojo. Sinembargo, la peptona aunque sí cambio de color no fue tan drástico como en las otras. Esto puede deberse a que como no eran pruebas cuantitativas, sino cualitativas, no se midieron las cantidades...
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