Proteinas
Las proteínas se pueden clasificar por su forma. Las proteínas globulares son cadenas polipeptídicas dobladas enforma compacta. Éstas son solubles en agua y se difunden fácil. Las proteínas fibrosas son insolubles, largas con cadenas polipeptídicas que se extienden y no se doblan. Hay una clase de proteínas filamentosas que participan en los eventos contráctiles. (Lenhinger)
Muchas proteínas contienen solamente aminoácidos y no contienen otros grupos químicos. Estas son las proteínas simples. Sinembargo, hay otros tipos de proteínas que contienen otro componente químico además de los aminoácidos. A estas proteínas se les conoce como conjugadas. La parte que no es aminoácido se llama el grupo prostético.
Las reacciones coloreadas en las proteínas se dan debido a la variedad de aminoácidos que reaccionan con varios productos. Muchas de estas reacciones son importantes para ladetección y la estimación cuantitativa de proteínas y de sus aminoácidos constituyentes.
PROTEINAS
Funciones.
En general todas las de la célula:
- Catalizadores: aceleran las reacciones varios órdenes de magnitud.
- Estructural: gracias a su estructura fibrosa.
- Movimiento de las células: como es el caso de los músculos.
- Transmisión del impulso nervioso: el receptor es una proteína.
-Transporte: uniéndose a sustancias más pequeñas como la hemoglobina y el oxígeno.
- Almacén: en la hemoglobina el O es estable unido al Fe.
- Defensa: los anticuerpos son proteínas.
- Reguladores: regula expresión del DNA, tiene un papel importante en el crecimiento y diferenciación de las células.
Estructura.
Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Algunas tienen entre50 y 2500 aminoácidos. Como hay 20 aminoácido hay muchas variaciones: 20n donde n es el número de monómeros. Desde el punto de vista estructural lo más importante es que tiene estructura tridimensional. De todas las maneras posibles sólo se ordena de la forma que sea más estable termodinámicamente. Para que funcionen tienen que tener estructura tridimensional, estar en conformación nativa. Ladesnaturalización es la pérdida de estructura tridimensional, la cadena de aminoácidos está igual pero no funciona, está hidrolizada.
AMINOACIDOS.
α -aminoácidos:
Son los monómeros constituyentes. En el carbono α tienen un grupo amino y un grupo carboxilo. El carbono es α porque está al lado del carbono más oxidado. Los otros 2 sustituyentes son un hidrógeno y una cadena lateral R. Como hay 20 Rdistintos hay 20 aminoácido diferentes. Según R el aminoácido tendrá unas propiedades u otras. A pH celular (7) el grupo carboxilo está disociado (implica carga negativa) y el amino protonado. Aunque R no interaccione con agua los otros grupos sí.
Cadenas laterales:
Apolares: no tienen tendencia a interaccionar con el agua iónicamente o por puentes de hidrógeno.
1- Cadena alifática: alanina,valina, leucina, isoleucina.
2- Anillo aromático: fenilalanina, triptófano.
3- Azufre en R: metionina
4- Prolina: la cadena lateral se une al grupo amino del aminoácido formando una anillo.
Polares: una cadena polar tiene grupos que interaccionan con el agua. A pH fisiológico pueden estar cargados o no.
No cargados:
- Glicina.
- Hidroxilo: serina, treonina, tirosina.
- Sulfhidrilo: cisteína,...
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