Transformación de musculo a carne

TRANSFORMACION DEL
MUSCULO EN CARNE

FUNCION DEL MUSCULO IN VIVO
En la miofibrilla tenemos que los filamentos gruesos de la Miosina y
los finos de la Actina se conectan a través de las cabezas de la primera
con 6 filamentos de la segunda.
En reposo no están conectados.
En contracción las proteínas contráctiles están asociadas con el
complejo de las Troponinas (C,T, e I) y laTropomiosina. Las primeras
T(C) confieren sensibilidad al calcio tras la hidrólisis del MgATP por
la ATPasa. La activación del músculo es debido a un estímulo nervioso
que llega a la placa motora terminal de la miofibrilla.
La calsecuestrina se disocia del Calcio (retículo endoplasmático),
aumenta su concentración y se satura la Troponina-C provocando un
cambio configuracional por lo que la Troponina-Ino es capaz de evitar
más que la Actina interactúe con el MgATP de las cabezas de la
miosina.

ATP unido al sitio de unión en la
miosina, ésta se disocia de la actina

La ATPasa hidroliza el ATP en
ADP y Pi, ambos quedan en la M.

La cabeza de la Miosina se mueve
sobre la actina debilmente

Se libera el Pi y se produce el
Golpe,la cabeza de la Miosina
empuja la Actina

Al finaldel Golpe se libera el ADP
y se da nuevamente el rigor

Etapa 4. Estado
relajado

Estado 5:
Golpe

Complejo actinomiosina en el estado
de rigor. Entrecruzamiento a 45°

Estado 1.
Estado de Rigor

Filamento de Actina
se mueve

REGULACION DE LA CONTRACCION
MUSCULAR POR EL CALCIO
Ca2+
ACTINA
TROPONINA-I
TROPONINA-C

TROPOMIOSINA
CABEZA
CALCIO

MIOSINA

CONCENTRACIONDE
CALCIO < 10-7 M

CONCENTRACION DE
CALCIO > 10-6 M

LUGAR DE
UNION

El MgADP es cargado sobre la miosina por el ATP
citosplasmático o por acción de la ATPcreatinfosfotransferasa o la ATP.AMPfosfotransferasa.
Cuando cesa el estímulo se reabsorbe el calcio hacia el
retículo, y la Troponina-I evita la unión Actina-Miosina
En vivo la fuente de ATP es la respiración por la víaglicolítica aerobia a partir de glucógeno o ácidos grasos.
Cuando se necesita más ATP y no hay oxígeno se usa la
vía glicolítica anaerobia que es ineficaz y el glucógeno se
transforma en ác.láctico
ADP + CREATINFOSFATO

CREATINA + ATP

Glucolisis Postmortem
Similar al músculo vivo. El proceso
continúa hasta que las enzimas son
inactivadas a pH 5.4-5.5 y ocurre el punto
isoleléctrico de lasproteínas.
La velocidad de caída varía con la especie y
con el tipo de músculo. El uso de SO4Mg2
antes del sacrificio intravenoso reduce la
velocidad, en cambio el uso de sales de
Calcio acelera la velocidad.

Glucolisis Postmortem
La velocidad de glucolisis postmortem aumenta al
aumentar la temperatura externa por encima de la
ambiental.
Los diferentes músculos tienen diferentevelocidad por
las diferentes velocidades de caída de la temperatura
según su cercanía con el exterior y las velocidades de
glucolisis serán mayores en los músculos que se enfrian
lentamente. Esto explicaría en parte el sindrome PSE
(caída del pH a 5.4 en 40 minutos) que desarrollaría
temperatura antes del sacrificio.
La estimulación eléctrica despues del sacrificio causa
una mayor caída del pH.Velocidad de caida del pH según la temperatura

7.0

pH

43°C

7°C
5.5
Marsh,1954

2 hs

20 hs

Efecto de la especie en la caida del pH (37°C)
7.0

Vacuno

Caballo

pH
Cerdo

5,5

Horas

Instauración del rigor mortis
En los segundos que siguen al sacrificio el animal presenta
contracciones persistentes de la musulatura por causa de
excitaciones nerviosas y nova más alla de 20-30 minutos
(ETAPA de IRRITABILIDAD)
La ausencia de ATP hace que las cadenas de actinomiosina
queden rígidas. El tiempo de aparición del RM puede ser
calculado si se sabe la temperatura, la reserva de
glucógeno, los niveles de ATP y Creatina.
La aparición del RM (ETAPA del RIGOR MORTIS) va
acompañada por una disminución de la CRA.

Instauración del Rigor mortis...